La phosphorylation de l'ADP implique trois sous-unités spécifiques au sein du domaine CF1 :
Sous-unité α : Cette sous-unité contient le site actif pour la synthèse et l'hydrolyse de l'ATP. Il lie l'ADP et le phosphate inorganique (Pi) et facilite la réaction chimique qui convertit l'ADP en ATP.
Sous-unité β : La sous-unité β participe à la liaison de l'ADP et du Pi au site catalytique de la sous-unité α. Il participe également aux changements conformationnels qui se produisent lors de la synthèse et de l'hydrolyse de l'ATP.
Sous-unité γ : La sous-unité γ joue un rôle crucial dans la transduction d'énergie. Il relie la sous-unité c en rotation dans le domaine transmembranaire (CF0) aux sous-unités catalytiques α et β du domaine CF1. La rotation de la sous-unité γ due au gradient de protons à travers la membrane thylakoïde entraîne les changements conformationnels qui conduisent à la phosphorylation de l'ADP.
Ces trois sous-unités, ainsi que d'autres composants du domaine CF1, travaillent ensemble pour faciliter la phosphorylation de l'ADP et la synthèse de l'ATP dans l'ATP synthase chloroplastique.