Les enzymes sont des catalyseurs biologiques composés de protéines , et parfois composants non protéiques appelé cofacteurs.
Composition des protéines:
* Acides amino: Les enzymes sont des chaînes d'acides aminés liées entre elles par les liaisons peptidiques, formant une structure tridimensionnelle complexe. La séquence des acides aminés dicte la fonction spécifique de l'enzyme.
* Structure primaire: La séquence linéaire des acides aminés.
* Structure secondaire: Le repliement local de la chaîne polypeptidique en hélices α et feuilles β.
* Structure tertiaire: La forme globale tridimensionnelle d'une seule chaîne polypeptidique.
* Structure quaternaire: La disposition de plusieurs chaînes polypeptidiques (sous-unités) dans une protéine fonctionnelle.
cofacteurs:
* ions inorganiques: Il peut s'agir d'ions métalliques (par exemple, fer, zinc, cuivre) qui aident au transfert d'électrons ou stabilisent la structure de la protéine.
* molécules organiques: Il peut s'agir de coenzymes (par exemple, NAD +, FAD) qui agissent comme porteurs d'électrons ou participent à des réactions chimiques.
Site actif:
* la région clé: Une poche spécifique à la surface de l'enzyme où le substrat (la molécule sur laquelle l'agit enzymatique agit) se lie.
* spécificité: Le site actif est conçu pour se lier à un substrat spécifique, permettant à l'enzyme de catalyser une réaction spécifique.
* Température: Les enzymes ont une température optimale pour l'activité.
* Températures basses: Ralentir les réactions enzymatiques.
* températures élevées: Peut dénaturer l'enzyme, perturber sa structure et l'inactiver.
* pH: Les enzymes ont une plage de pH optimale.
* pH extrême: Peut perturber les interactions ioniques maintenant la structure de l'enzyme ensemble, conduisant à la dénaturation.
* Concentration du substrat: L'augmentation de la concentration de substrat augmentera la vitesse de réaction jusqu'à ce que les sites actifs soient saturés.
* Concentration enzymatique: L'augmentation de la concentration enzymatique augmentera directement la vitesse de réaction.
* inhibiteurs: Molécules qui se lient à l'enzyme et interfèrent avec sa fonction:
* Inhibiteurs compétitifs: Liez au site actif, en concurrence avec le substrat.
* inhibiteurs non compétitifs: Se lier à un site différent de l'enzyme, en modifiant sa conformation et sa réduction de l'activité.
* Activateurs: Molécules qui se lient à l'enzyme et améliorent son activité.
* Modifications post-traductionnelles: Les modifications chimiques qui se produisent après la synthèse de la protéine, telles que la phosphorylation ou la glycosylation, peuvent modifier la structure et l'activité de l'enzyme.
en résumé:
Les enzymes sont des catalyseurs très spécifiques avec des structures complexes, et leur activité est sensible à des facteurs tels que la température, le pH et la présence d'inhibiteurs ou d'activateurs. Comprendre ces facteurs est crucial pour comprendre le fonctionnement des enzymes dans les systèmes biologiques.
