1. Relation de structure-fonction:
* forme: Les enzymes ont une forme tridimensionnelle unique, connue sous le nom de leur site actif, qui correspond parfaitement au substrat spécifique sur lequel ils agissent. Toute altération de la forme de l'enzyme, telle que le déploiement ou la dénaturation, peut perturber le site actif et empêcher une bonne liaison avec le substrat.
* Interactions d'acides aminés: Le site actif d'une enzyme se compose de résidus d'acides aminés spécifiques qui participent à des réactions chimiques. Ces acides aminés interagissent avec le substrat par des forces faibles comme la liaison hydrogène et les forces de van der Waals. Ces interactions sont très sensibles aux changements environnementaux.
2. Facteurs environnementaux affectant l'activité enzymatique:
* Température: Les enzymes ont une plage de température optimale pour l'activité. À basse température, l'activité enzymatique est lente car les molécules se déplacent lentement. À des températures élevées, la structure enzymatique peut être perturbée (dénaturée), entraînant une perte de fonction.
* pH: Chaque enzyme a une plage de pH optimale où elle fonctionne mieux. Les extrêmes dans le pH peuvent modifier l'état d'ionisation des acides aminés dans le site actif, conduisant à une perte de fonction.
* Concentration du substrat: La vitesse d'une réaction catalysée par enzyme augmente avec la concentration du substrat jusqu'à un point où tous les sites actifs sont saturés. De nouvelles augmentations de la concentration du substrat ont peu d'effet sur la vitesse de réaction.
* cofacteurs et coenzymes: Certaines enzymes nécessitent des molécules non protéiques comme les cofacteurs (ions métalliques) ou les coenzymes (molécules organiques) pour fonctionner correctement. Leur présence est cruciale pour l'activité de l'enzyme.
* inhibiteurs: Certaines molécules peuvent inhiber l'activité enzymatique en se liant au site actif et en bloquant l'accès au substrat. Certains inhibiteurs sont irréversibles, tandis que d'autres sont réversibles et peuvent être surmontés avec des concentrations de substrat plus élevées.
Conséquences d'un environnement inadapté:
* dénaturation: Les changements de température, de pH ou d'exposition à certains produits chimiques peuvent faire perdre leur structure tridimensionnelle et se dérouler, entraînant une perte de fonction.
* Activité réduite: Même s'ils ne sont pas entièrement dénaturés, les changements dans l'environnement peuvent affaiblir les interactions au sein de l'enzyme ou modifier le site actif, réduisant son efficacité catalytique.
* Réactions incorrectes: Si l'environnement ne convient pas, les enzymes peuvent se lier aux mauvaises molécules, conduisant à des réactions involontaires ou à la production de produits indésirables.
En résumé, les enzymes sont très sensibles à leur environnement, et leur bon fonctionnement dépend du maintien de conditions spécifiques qui garantissent leur structure et leur intégrité active du site. Cet équilibre délicat garantit que l'enzyme peut catalyser les réactions correctes à la vitesse appropriée dans la cellule ou l'organisme.
