* spécificité: Les enzymes sont très spécifiques, ce qui signifie qu'elles catalysent uniquement certaines réactions avec des substrats particuliers. Cette spécificité découle de la forme unique du site actif de l'enzyme, qui est une petite région à la surface de l'enzyme qui se lie au substrat. Le site actif est formé par la disposition spécifique des acides aminés, les éléments constitutifs des protéines.
* Activité catalytique: Le site actif d'une enzyme est conçu pour interagir avec le substrat d'une manière qui abaisse l'énergie d'activation de la réaction, l'accélérant ainsi. Cette interaction implique des liaisons chimiques spécifiques et des interactions entre les résidus d'acides aminés dans le site actif et la molécule de substrat.
* Flexibilité et conformation: Les protéines ont un degré élevé de flexibilité, leur permettant de changer légèrement la forme en réponse aux changements environnementaux. Cette flexibilité est essentielle pour que les enzymes se lient à leurs substrats, facilitent la réaction chimique, puis relâchent les produits.
Bien qu'il existe des exceptions, comme les ribozymes (molécules d'ARN catalytiques), les protéines sont la principale classe de molécules qui fonctionnent comme des enzymes. Cela est dû à la polyvalence et à la complexité des structures protéiques, permettant un large éventail d'activités et de spécificités catalytiques.
Voici une simple analogie:imaginez une serrure et une clé. La serrure représente le site actif d'une enzyme et la clé représente le substrat. La forme spécifique de la clé (substrat) s'inscrit parfaitement dans le verrou (site actif), permettant à la "réaction" de se produire (la clé entrant dans le verrou).
Les protéines sont idéales pour ce rôle en raison de leur capacité à se plier en formes tridimensionnelles complexes et très spécifiques.
