Les chercheurs ont utilisé une technique appelée cristallographie aux rayons X, qui leur a permis de déterminer la structure tridimensionnelle du complexe protéique. Ils ont découvert que les deux protéines, appelées protéine d'enveloppe et protéine de mouvement, interagissent d'une manière spécifique pour former une structure hexagonale de « dimère de dimères », qui est l'élément de base de la capside du BMV. Cette structure est caractérisée par deux paires de protéines disposées en forme hexagonale.
Cette découverte fournit de nouvelles informations sur la manière dont les virus s’auto-assemblent et pourrait potentiellement contribuer au développement de thérapies antivirales. En comprenant les mécanismes moléculaires à la base de la formation des capsides virales, les scientifiques peuvent concevoir des médicaments qui ciblent et perturbent le processus d’auto-assemblage, empêchant ainsi le virus de former une coque protectrice et de se répliquer.
"Notre étude fournit une pièce cruciale du puzzle pour comprendre comment les virus assemblent leurs capsides", a déclaré Eva-Maria Strasser, chercheuse postdoctorale au Département de biologie moléculaire de l'UC Berkeley et auteur principal de l'étude. "Ces connaissances pourraient conduire au développement de nouvelles stratégies pour lutter contre les infections virales."
Les chercheurs ont également acquis un aperçu du rôle de la protéine de mouvement dans le processus d’assemblage. On sait que la protéine de mouvement est impliquée dans le transport du matériel génétique viral du noyau de la cellule jusqu'au site d'assemblage de la capside, mais son rôle dans le processus d'assemblage lui-même n'était pas bien compris. L’étude a révélé que la protéine de mouvement joue un rôle structurel dans la formation du bloc de construction hexagonal, ce qui suggère qu’elle a une double fonction dans le cycle de vie viral.
"La protéine de mouvement semble avoir deux fonctions :elle aide le matériel génétique à arriver là où il doit aller, et elle aide également à construire la capside", a déclaré Jennifer Doudna, chercheuse au Howard Hughes Medical Institute, professeur de biologie moléculaire et cellulaire. , et auteur principal de l’étude.
L’équipe de recherche prévoit d’étudier plus en détail le rôle de la protéine de mouvement dans le processus d’assemblage et d’explorer comment les résultats peuvent être appliqués à d’autres virus. Ils espèrent que ces travaux contribueront au développement de nouveaux traitements antiviraux et à une compréhension plus approfondie de la biologie virale.
