Dans le deuxième des deux articles très médiatisés publiés ces dernières semaines, Mee-Ngan F. Yap, scientifique de l'Université de Saint Louis, Doctorat., en collaboration avec les laboratoires de la lauréate 2009 du prix Nobel de chimie Ada Yonath au Weizmann Institute of Science et Alexey Amunts à l'Université de Stockholm, décrire dans Communication Nature de nouvelles informations sur la structure de Staphylococcus aureus (ou Staph) hibernant les ribosomes 100S, découvrir les secrets de la façon dont ils désactivent la biosynthèse des protéines pour conserver l'énergie et survivre dans des conditions stressantes.

Les ribosomes traduisent le code génétique en protéines. Cependant, la synthèse des protéines consomme beaucoup d'énergie, et dans des conditions stressantes, comme l'accès limité aux nutriments, stress antibiotique ou colonisation de l'hôte, certaines cellules peuvent supprimer le processus de traduction pour conserver l'énergie et aider à la survie. Chez les bactéries, les ribosomes le font en passant à une forme inactive appelée ribosome 100S hibernant.

Le complexe 100S - des jumeaux siamois des complexes 70S - a été identifié pour la première fois dans des bactéries il y a plus de 50 ans. cousin de Staph, la bactérie Escherichia coli (E. coli), tend à former la structure 100S inactive lorsque les ressources nutritionnelles sont rares et retourne à la structure 70S active quelques minutes après l'apparition de nouvelles sources de nutriments. Bactéries Gram-positives comme Staph, d'autre part, contenir des structures 100S en permanence, même lorsque les nutriments sont abondants.

Japper, qui est professeur assistant de biochimie et de biologie moléculaire à l'Université de Saint Louis, dit que la différence entre la façon dont les deux bactéries hibernent est inattendue et suggère que Staph et d'autres bactéries Gram-positives forment leur hibernation, complexes 100S d'une manière spécifique à l'espèce.

« Chez E. coli, deux facteurs protéiques, RMF et HPF, sont nécessaires pour entrer dans la phase inactive, " Yap a dit. " Mais une seule protéine, HPF, est nécessaire pour Staph.

"E. coli RMF et HPF réunissent les deux 70S en transformant la forme des complexes 70S en deux pièces de puzzle compatibles sans contact direct des deux facteurs protéiques. En revanche, le Staph HPF agrafe les deux 70S par fixation directe de deux exemplaires de HPF. Par conséquent, le ribosome d'E. coli 100S est connecté "face à face" tandis que le ribosome Staph 100S est exploité "côte à côte".

"La forme distincte des ribosomes 100S semble être spécifique à l'espèce. Lorsque nous assommons le HPF et l'éliminons dans Staph, ils ne peuvent pas survivre aussi bien et ils sont moins contagieux."

En entravant la formation de la phase d'hibernation de Staph, les scientifiques pourraient être en mesure de découvrir un traitement antibactérien spécifique à Gram positif unique.

"À long terme, nous pourrons peut-être cibler Staph ou d'autres bactéries Gram-positives avec cette approche spécifique à l'espèce, " Yap a déclaré. "Cela peut en faire une bonne cible pour les médicaments."