1. Catalyse acide-base: Cela implique le transfert de protons (H +) entre l'enzyme et le substrat. Cela peut être utilisé pour activer le substrat ou stabiliser un état intermédiaire.
2. Catalyse covalente: Cela implique la formation d'une liaison covalente temporaire entre l'enzyme et le substrat. Cela peut aider à amener le substrat dans l'orientation correcte pour la réaction ou à stabiliser un état de transition.
3. Catalyse des ions métalliques: Certaines enzymes utilisent des ions métalliques comme le zinc, le magnésium ou le fer pour faciliter la catalyse. Ces ions peuvent aider à stabiliser les charges, à lier les substrats ou à participer à des réactions redox.
4. Effets de proximité et d'orientation: Le site actif rassemble le substrat et les groupes catalytiques dans la bonne orientation, augmentant la vitesse de réaction.
5. Souche ou distorsion: Le site actif peut lier le substrat d'une manière qui déforme sa conformation, la rendant plus réactive.
Exemples de réactions spécifiques:
* hydrolyse: Briser une liaison en ajoutant de l'eau (par exemple, des peptidases, des lipases).
* phosphorylation: Ajout d'un groupe de phosphate (par exemple, des kinases).
* oxydation-réduction: Transfert d'électrons (par exemple, les oxydoréductases).
* isomérisation: Réorganiser les atomes dans une molécule (par exemple, les isomérases).
* liaison du ligand: Les enzymes peuvent également se lier à d'autres molécules, telles que les hormones, pour réguler leur activité.
Il est important de se rappeler que le site actif d'une enzyme est très spécifique pour son substrat et la réaction qu'il catalyse.
Par conséquent, la réaction chimique la plus fréquente sur le site actif variera en fonction de l'enzyme spécifique et de sa fonction.
