Par Paul Dohrman
Mis à jour le 24 mars 2022
Les protéines sont de longs polymères fabriqués à partir de 20 acides aminés naturels. Bien que certaines protéines incorporent des résidus non canoniques, le squelette de chaque protéine est une chaîne d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
Le voyage commence dans le noyau où un segment d’ADN est transcrit en ARN messager (ARNm). L’ARNm quitte le noyau et se lie à un ribosome, la machine de synthèse des protéines de la cellule. Les molécules d'ARN de transfert (ARNt) apportent les acides aminés appropriés au ribosome, où ils sont ajoutés séquentiellement à la chaîne polypeptidique en croissance.
Les acides aminés adjacents sont reliés tête-bêche via des liaisons peptidiques :le groupe carboxyle (‑COOH) d'un résidu se lie au groupe amino (‑NH₂) du suivant. La chaîne résultante est appelée polypeptide. La liaison peptidique confère la planéité au squelette mais permet la rotation autour des liaisons simples, donnant à la chaîne la flexibilité nécessaire au repliement.
Chaque acide aminé possède une chaîne latérale distincte (groupe R) attachée à son carbone central. Ces chaînes latérales diffèrent par leur taille, leur charge et leur hydrophobicité, influençant la manière dont la chaîne interagit avec elle-même et avec l'environnement cellulaire aqueux. Les chaînes latérales polaires ont tendance à s'orienter vers le solvant, tandis que les groupes non polaires se regroupent à l'intérieur du noyau protéique, conduisant au processus de repliement.
La séquence primaire d’acides aminés code pour la forme tridimensionnelle unique de la protéine. Parce que le squelette peut tourner librement, la plupart des polypeptides se replient spontanément en une seule conformation énergétiquement favorisée. Même une seule substitution d'acide aminé peut perturber le repliement, rendant la protéine non fonctionnelle.
Avec 20 acides aminés disponibles, il y a 20 n polypeptides théoriques de longueur n. Cependant, seule une infime fraction de ces séquences se replie en protéines stables et fonctionnelles. La grande majorité serait instable ou adopterait de multiples conformations à faible énergie, de sorte que la pression évolutive sélectionne uniquement les quelques séquences qui répondent aux besoins fonctionnels de l'organisme.
