Bond covalents:
* liaisons peptidiques: Ce sont les principales liaisons qui relient les acides aminés ensemble pour former des protéines. Ils sont formés par une réaction de déshydratation entre le groupe carboxyle d'un acide aminé et le groupe amino d'un autre.
* liaisons glycosidiques: Ces liaisons relient les monomères de sucre pour former des glucides. Ils sont formés entre le carbone anomérique d'un sucre et un groupe hydroxyle d'une autre.
* Bond phosphodiester: Ces liaisons relient les nucléotides ensemble pour former des acides nucléiques (ADN et ARN). Ils sont formés entre le groupe phosphate d'un nucléotide et le sucre de la suivante.
* obligations ester: Ceux-ci se trouvent dans les lipides, reliant le glycérol aux acides gras dans les triglycérides.
liaisons non covalentes:
* liaisons hydrogène: Ceux-ci sont faibles mais nombreux et jouent un rôle significatif dans le repliement des protéines, la structure de l'ADN et les interactions enzymatiques-substrat. Ils impliquent un atome d'hydrogène partagé entre un atome hautement électronégatif comme l'oxygène ou l'azote.
* liaisons ioniques: Ce sont des interactions électrostatiques entre les groupes de charge opposée, tels que ceux trouvés dans les ponts de sel entre les acides aminés dans les protéines.
* Van der Waals Forces: Ce sont des attractions faibles et courtes entre les molécules en raison de fluctuations temporaires de la distribution d'électrons.
* Interactions hydrophobes: Ce sont des forces qui poussent les molécules non polaires à se regrouper dans l'eau. Ils jouent un rôle dans le repliement des protéines et la formation des membranes.
Ces liaisons, à la fois covalentes et non covalentes, travaillent ensemble pour créer les structures et les fonctions complexes de biomolécules complexes, leur permettant de jouer un rôle essentiel dans les processus biologiques.
