1. Séquence d'acides aminés: La structure primaire (séquence d'acides aminés) de la RNase est le plan pour sa forme tridimensionnelle. L'ordre spécifique des acides aminés dicte les interactions qui entraînent le repliement des protéines, conduisant à une structure tertiaire très similaire pour la plupart des molécules de RNase.
2. Interactions hydrophobes: La tendance des acides aminés hydrophobes (haineux) à se regrouper dans le noyau protéique est une force motrice majeure dans le repliement des protéines. Cela pousse à la surface des résidus hydrophiles (qui aiment l'eau), contribuant à la stabilité de la structure pliée.
3. Liaison hydrogène: La formation de liaisons hydrogène entre les acides aminés, ainsi qu'avec des molécules d'eau, stabilisent davantage la structure tertiaire. Ces liaisons sont très spécifiques, contribuant à la disposition cohérente des acides aminés dans la protéine pliée.
4. Obligations disulfure: La RNase contient quatre liaisons disulfure, les liaisons covalentes entre les résidus de cystéine. Ces liaisons sont fortes et rigides, stabilisant davantage la structure pliée.
5. Chaperons: Bien qu'ils ne soient pas directement responsables de la structure elle-même, les protéines de chaperon cellulaire contribuent à un bon repliement des protéines, réduisant la probabilité de structures mal repliées.
Cependant, certaines variations de la structure tertiaire peuvent se produire en raison de:
* Modifications post-traductionnelles: Ces modifications, telles que la phosphorylation ou la glycosylation, peuvent se produire après la synthèse de la protéine et peuvent affecter légèrement la structure tertiaire.
* Facteurs environnementaux: Les changements de pH, de température ou de présence d'autres molécules peuvent provoquer des changements subtils dans la conformation de la protéine.
* Mutations génétiques: Les changements dans la séquence des acides aminés peuvent entraîner des schémas de repliement altérés, ce qui a un impact sur la fonction de la protéine.
En conclusion: La structure tertiaire de la RNase est largement cohérente en raison de la séquence spécifique des acides aminés et des interactions qui régissent le repliement des protéines. Cependant, des variations subtiles peuvent survenir en raison de modifications post-traductionnelles, de facteurs environnementaux et de mutations génétiques.
