La dynamine, une grande GTPase, joue un rôle central dans la constriction et la scission de la membrane au cours de l'endocytose, de la cytokinèse et d'autres processus cellulaires. Cependant, le mécanisme exact par lequel la dynamine intervient dans la constriction de la membrane reste flou. Dans une nouvelle étude, les chercheurs ont utilisé la cristallographie aux rayons X, la cryomicroscopie électronique et des simulations de dynamique moléculaire pour déterminer la structure de la dynamine à différentes étapes de son assemblage et de sa fonction.

Les chercheurs ont découvert que la dynamine s’assemble en un polymère hélicoïdal qui s’enroule autour du col d’un tubule membranaire. Le polymère subit alors un changement de conformation qui provoque la contraction du tubule membranaire et finalement sa rupture. Les chercheurs pensent que ce changement conformationnel est dû à la liaison du GTP à la dynamine, qui modifie les interactions entre les molécules de dynamine dans le polymère.

Les résultats de cette étude fournissent de nouvelles informations sur le mécanisme par lequel la dynamine intervient dans la constriction et la scission de la membrane. Ces informations pourraient être utilisées pour développer de nouveaux médicaments ciblant la fonction de la dynamine, qui pourraient potentiellement être utilisés pour traiter diverses maladies, notamment le cancer, les troubles neurodégénératifs et les maladies infectieuses.

L'étude a été menée par une équipe de chercheurs de l'Université de Californie à Berkeley, de l'Université de Californie à San Francisco et du Howard Hughes Medical Institute. Les résultats ont été publiés dans la revue Nature.