1. Repliement et stabilisation des protéines :les chaperons extracellulaires aident au repliement et à la stabilisation appropriés des protéines sécrétées dans l’espace extracellulaire. Ils se lient aux protéines dépliées ou mal repliées, empêchant leur agrégation et favorisant leur état conformationnel correct. En stabilisant les protéines, les chaperons peuvent aider à prévenir leur accumulation et leur toxicité potentielle.
2. Ciblage et livraison des protéines :les chaperons extracellulaires peuvent agir comme transporteurs ou navettes, transportant des protéines mal repliées ou endommagées vers des compartiments cellulaires spécifiques ou des emplacements extracellulaires pour une élimination appropriée. Par exemple, certains chaperons peuvent diriger des protéines anormales vers des cellules charognardes, telles que les macrophages, spécialisés dans l’engloutissement et la dégradation des molécules endommagées.
3. Interaction avec les récepteurs de clairance :les chaperons extracellulaires interagissent souvent avec des récepteurs de clairance spécifiques présents à la surface des cellules impliquées dans l'absorption et la dégradation des protéines. Ces récepteurs reconnaissent et se lient aux complexes chaperon-substrat, facilitant leur internalisation et leur dégradation ultérieure au sein des lysosomes, un processus connu sous le nom d'autophagie médiée par le chaperon.
4. Inhibition de l'agrégation :les chaperons extracellulaires peuvent empêcher l'agrégation de protéines mal repliées en complexes plus grands et insolubles. L'agrégation peut conduire à la formation de fibrilles amyloïdes, associées à plusieurs maladies neurodégénératives. En inhibant l’agrégation, les chaperons aident à maintenir la solubilité des protéines et à prévenir l’accumulation d’agrégats protéiques nocifs.
5. Régulation des voies de dégradation des protéines :Les chaperons extracellulaires peuvent moduler l’activité de diverses voies de dégradation des protéines. Par exemple, ils peuvent interagir avec des protéases ou des enzymes impliquées dans le renouvellement des protéines, influençant ainsi le taux de dégradation des protéines anormales.
Dans l’ensemble, les chaperons extracellulaires contribuent au maintien de l’homéostasie des protéines en facilitant le repliement, le ciblage et l’élimination appropriés des protéines anormales de l’environnement extracellulaire. Leurs actions aident à prévenir l’accumulation de protéines endommagées ou mal repliées, ce qui est crucial pour la santé cellulaire et tissulaire.
