La recherche sur les protéines est l'un des domaines les plus en vogue de la recherche médicale, car les protéines permettent de développer des produits pharmaceutiques beaucoup plus efficaces pour le traitement du diabète, cancer et autres maladies.

Cependant, alors que les protéines ont un grand potentiel, ils présentent également de grands défis pour les scientifiques. Les protéines ont des structures chimiques incroyablement complexes qui les rendent difficiles à modifier. Par conséquent, les chercheurs ont cherché un outil pour les modifier plus précisément sans augmenter les effets secondaires potentiels d'un médicament.

« Nous courons souvent le risque de ne pas être approuvés par les autorités de santé car les médicaments à base de protéines manquent de précision et peuvent avoir des effets secondaires. Entre autres, c'est à cause des sérieuses limitations avec les outils qui ont été utilisés jusqu'à présent, " déclare le professeur Knud J. Jensen du département de chimie de l'Université de Copenhague.

Avec son collègue chercheur, Sanne Schoffelen, il a mis au point une nouvelle méthode de modification des protéines qui promet moins d'effets secondaires et pourrait être essentielle pour faire avancer le développement de produits pharmaceutiques à base de protéines. Leurs travaux ont été publiés dans la prestigieuse revue, Communication Nature .

La structure des protéines est comme une pelote de laine complexe

Les chercheurs appellent la méthode His-tag acylation. Entre autres, il permet l'ajout d'une molécule toxique à des protéines qui peuvent attaquer les cellules malades dans un corps atteint de cancer sans attaquer les cellules saines.

"Les protéines sont comme une pelote de laine, un long fil d'acides aminés, qui sont relevés. Cette méthode nous permet de cibler précisément ces structures complexes, au lieu d'apporter des modifications incertaines lorsque nous ne savons pas ce qui est touché dans la pelote de laine. En bref, cela aidera à produire des médicaments avec beaucoup plus de confiance quant à l'endroit où les modifications sont apportées, afin que les effets secondaires puissent être minimisés à l'avenir, " dit Knud J. Jensen.

Les protéines modifiées doivent cibler précisément

Le fait que l'acylation His-tag puisse cibler avec précision ces structures protéiques complexes de type fil permet également de produire des médicaments aux caractéristiques entièrement nouvelles.

Par exemple, les chercheurs peuvent désormais attacher une molécule fluorescente aux protéines de telle manière qu'un microscope puisse être utilisé pour suivre le chemin d'une protéine à travers les cellules. La fonction principale de ces protéines est de transporter les molécules de lutte contre le cancer vers les cellules malades, il est donc important de suivre attentivement leur parcours dans tout le corps afin de produire en toute sécurité des médicaments qui n'ont pas d'effets secondaires imprévus.