Les bouteilles en plastique que nous jetons aujourd'hui existeront pendant des centaines d'années. C'est l'une des principales raisons pour lesquelles le problème croissant de pollution plastique, qui a un effet mortel sur la vie marine, est si grave.

Mais les scientifiques ont récemment découvert une souche de bactérie qui peut littéralement manger le plastique utilisé pour fabriquer des bouteilles, et l'ont maintenant amélioré pour le faire fonctionner plus rapidement. Les effets sont modestes - ce n'est pas une solution complète à la pollution plastique - mais cela montre comment les bactéries pourraient aider à créer un recyclage plus respectueux de l'environnement.

Les plastiques sont des polymères complexes, ce qui signifie qu'ils sont longs, répéter des chaînes de molécules qui ne se dissolvent pas dans l'eau. La résistance de ces chaînes rend le plastique très durable et signifie qu'il met très longtemps à se décomposer naturellement. S'ils pouvaient être décomposés en leurs plus petits, unités chimiques solubles, Ensuite, ces blocs de construction pourraient être récoltés et recyclés pour former de nouveaux plastiques dans un système en boucle fermée.

En 2016, des scientifiques japonais ont testé différentes bactéries d'une usine de recyclage de bouteilles et ont découvert que Ideonella sakaiensis 201-F6 pourrait digérer le plastique utilisé pour fabriquer des bouteilles de boissons à usage unique, polyéthylène téréphtalate (PET). Il agit en sécrétant une enzyme (un type de protéine qui peut accélérer les réactions chimiques) connue sous le nom de PETase. Cela sépare certaines liaisons chimiques (esters) du PET, laissant des molécules plus petites que les bactéries peuvent absorber, en utilisant le carbone qu'ils contiennent comme source de nourriture.

Bien que d'autres enzymes bactériennes soient déjà connues pour digérer lentement le PET, la nouvelle enzyme avait apparemment évolué spécifiquement pour ce travail. Cela suggère qu'il pourrait être plus rapide et plus efficace et pourrait donc être utilisé dans le bio-recyclage.

Par conséquent, plusieurs équipes ont tenté de comprendre exactement le fonctionnement de la PETase en étudiant sa structure. Au cours des 12 derniers mois, groupes de Corée, la Chine et le Royaume-Uni, Les États-Unis et le Brésil ont tous publié des travaux montrant la structure de l'enzyme à haute résolution et analysant ses mécanismes.

Ces articles montrent que la partie de la protéine PETase qui effectue la digestion chimique est physiquement adaptée pour se lier aux surfaces PET et fonctionne à 30°C, le rendant apte au recyclage dans les bioréacteurs. Deux des équipes ont également montré qu'en modifiant subtilement les propriétés chimiques de l'enzyme afin qu'elle interagisse différemment avec la PET, elle fonctionnait plus rapidement que la PETase naturelle.

L'utilisation d'enzymes provenant de bactéries dans des bioréacteurs pour décomposer le plastique en vue du recyclage est encore plus facile à dire qu'à faire. Les propriétés physiques des plastiques les rendent très difficiles à interagir avec les enzymes.

Le PET utilisé dans les bouteilles de boissons a une structure semi-cristalline, ce qui signifie que les molécules de plastique sont étroitement emballées et difficiles à atteindre pour l'enzyme. La dernière étude montre que l'enzyme renforcée a probablement bien fonctionné car la partie de la molécule impliquée dans la réaction est très accessible, ce qui permet à l'enzyme d'attaquer facilement même les molécules de PET enfouies.

Améliorations modestes

Les améliorations de l'activité PETase n'étaient pas spectaculaires, et nous sommes loin d'une solution à notre crise du plastique. Mais cette recherche nous aide à comprendre comment cette enzyme prometteuse décompose le PET et indique comment nous pourrions le faire fonctionner plus rapidement en manipulant ses parties actives.

Il est relativement inhabituel de pouvoir concevoir des enzymes pour qu'elles fonctionnent mieux qu'elles n'ont évolué dans la nature. Peut-être que cette réalisation reflète le fait que les bactéries qui utilisent la PETase n'ont évolué que récemment pour survivre sur ce plastique artificiel. Cela pourrait donner aux scientifiques une opportunité passionnante de dépasser l'évolution en créant des formes optimisées de PETase.

Il y a un souci, bien que. Alors que toutes les bactéries modifiées utilisées dans les bioréacteurs sont susceptibles d'être hautement contrôlées, le fait qu'il ait évolué pour se dégrader et consommer du plastique en premier lieu suggère que ce matériau sur lequel nous comptons si fortement n'est peut-être pas aussi durable que nous le pensions.

Si davantage de bactéries commençaient à manger du plastique dans la nature, les produits et les structures conçus pour durer de nombreuses années pourraient être menacés. L'industrie du plastique serait confrontée au sérieux défi d'empêcher que ses produits ne soient contaminés par des micro-organismes affamés.

Les leçons des antibiotiques nous enseignent que nous sommes lents à déjouer les bactéries. Mais peut-être que des études comme celles-ci nous donneront une longueur d'avance.

Cet article a été initialement publié sur The Conversation. Lire l'article original.