La soupe primordiale qui a coulé il y a des milliards d'années, et a finalement conduit à la première vie sur notre planète, aurait pu regorger de précurseurs primitifs de protéines.

Ancêtres des premières molécules protéiques, qui sont des composants clés de toutes les cellules, aurait pu être abondant sur la Terre pré-vie, selon une nouvelle étude menée par des chercheurs du Georgia Institute of Technology, qui a formé des centaines de molécules précurseurs possibles en laboratoire. Ensuite, ils ont méticuleusement analysé les molécules avec les dernières technologies et de nouveaux algorithmes.

Ils ont découvert que les molécules, appelés depsipeptides, formé rapidement et abondamment dans des conditions qui auraient été communes sur Terre prébiotique, et avec des ingrédients qui auraient probablement été abondants.

Et certains des depsipeptides ont évolué en de nouvelles variétés en quelques jours seulement, une capacité qui, il y a des éons, aurait pu accélérer la naissance de longues molécules, appelés peptides, qui composent les protéines.

Sans cataclysme, s'il te plaît

La nouvelle recherche affiliée à la NASA s'ajoute à un nombre croissant de preuves suggérant que les premiers polymères de la vie pourraient être apparus dans des variations de processus quotidiens encore observés sur Terre aujourd'hui, comme le séchage et le remplissage répétés de l'eau du bassin. Ils n'ont peut-être pas tous disparu à la suite de cataclysmes enflammés, une image souvent associée à la création des premiers produits chimiques de la vie.

"Nous voulons rester à l'écart des scénarios qui ne sont pas facilement possibles, " a déclaré Facundo Fernández, professeur à la Georgia Tech School of Chemistry and Biochemistry, et l'un des principaux chercheurs de l'étude. "Ne vous écartez pas des conditions qui auraient été réalistes et raisonnablement courantes sur la Terre prébiotique. N'invoquez aucune chimie déraisonnable."

Les scientifiques se demandent depuis longtemps comment les toutes premières protéines se sont formées. Leurs molécules à longue chaîne, polypeptidiques, peut être difficile à fabriquer en laboratoire dans des conditions abiotiques.

Certains chercheurs ont travaillé dur pour construire de minuscules chaînes, ou des peptides, parfois dans des scénarios plus extrêmes qui se sont probablement produits moins souvent sur la Terre primitive. Les rendements ont été modestes, et les peptides résultants n'avaient que quelques éléments constitutifs, alors que les protéines naturelles en ont une grande variété.

Évolution pas à pas

Mais les molécules complexes de la vie ne sont probablement pas apparues en une seule étape dramatique qui a produit des produits finaux. C'est l'hypothèse qui guide les recherches de Fernández et de ses collègues du NSF/NASA Center for Chemical Evolution, basée à Georgia Tech et basée sur une étroite collaboration avec le Scripps Research Institute.

Au lieu, plusieurs étapes chimiques plus faciles ont produit de nombreux produits intermédiaires qui ont été utiles dans les réactions ultérieures qui ont finalement conduit aux premiers biopolymères. Les depsipeptides produits dans cette dernière étude auraient pu servir de tremplin chimique.

Ils ressemblent beaucoup à des peptides ordinaires et peuvent être trouvés aujourd'hui dans les systèmes biologiques. "Beaucoup d'antibiotiques, par exemple, sont des depsipeptides, ", a déclaré Fernandez.

Fernandez, ses collègues de Georgia Tech Martha Grover et Nicholas Hud, et Ram Krishnamurthy de Scripps ont publié leur étude le 28 août, 2017, dans la revue Actes de l'Académie nationale des sciences . Premier auteur Jay Forsythe, ancien chercheur postdoctoral à Georgia Tech, est maintenant professeur adjoint au College of Charleston. La recherche a été financée par la National Science Foundation et le programme d'astrobiologie de la NASA.

La nouvelle étude rejoint des travaux similaires sur la formation de précurseurs d'ARN sur la Terre prébiotique, et sur les scénarios possibles pour la formation des premiers gènes. Les connaissances collectives pourraient un jour aider à expliquer comment la première vie est apparue sur Terre et aider également les astrobiologistes à déterminer la probabilité que la vie existe sur d'autres planètes.

Comprendre le depsipeptide Lego

Pour comprendre les depsipeptides et la signification des résultats des chercheurs, il est utile de commencer par examiner les peptides, qui sont des chaînes d'acides aminés. Lorsque les chaînes deviennent très longues, elles sont appelées polypeptides, puis les protéines.

Les cellules vivantes ont des machines qui lisent des instructions dans l'ADN sur la façon de lier les acides aminés dans un ordre spécifique pour construire des peptides et des protéines très spécifiques qui ont des fonctions dans une cellule vivante. Pour qu'une protéine ait une fonction dans une cellule, ses chaînes polypeptidiques doivent s'agglomérer comme des fils collants pour former des formes utiles.

Avant que les cellules et l'ADN n'existent sur une Terre dépourvue de vie, pour que les polypeptides se forment, les acides aminés devaient en quelque sorte se bousculer dans les flaques d'eau ou sur les rives des rivières ou des lacs pour former des chaînes. Mais les liaisons peptidiques peuvent être difficiles à former, en particulier de longues chaînes d'entre eux.

Double remplaçant Amino

D'autres obligations, appelées liaisons ester, former plus facilement, et ils peuvent lier des acides aminés à des molécules très similaires appelées acides hydroxy. Les acides hydroxy sont tellement comme les acides aminés qu'ils peuvent, dans certains cas, fonctionnent comme leurs doublures.

Les chercheurs ont mélangé trois acides aminés avec trois acides hydroxylés dans une solution aqueuse et ils ont formé des depsipeptides, chaînes d'acides aminés et d'acides hydroxylés maintenues ensemble par des liaisons ester et peptide intermittentes. Les hydroxyacides ont agi comme un catalyseur pour assembler les chaînes qui auraient autrement été difficiles à former.

La soupe primordiale a peut-être lapé ses depsipeptides sur des rochers, où ils séchaient au soleil, puis la pluie ou la rosée les a dissous dans la soupe, et cela s'est produit encore et encore. Les chercheurs ont imité ce cycle en laboratoire et ont observé le développement des chaînes depsipeptides.

Chaleur de la Vallée de la Mort

"Nous appelons cela une approche de cycle environnemental pour fabriquer ces premiers peptides, " dit Fernandez, qui est titulaire de la chaire de la Fondation Vasser Woolley en chimie bioanalytique. Comme la nature :Faire la soupe, le sécher, répéter.

Dans le laboratoire, la température de séchage était de 85 degrés Celsius (185 degrés Fahrenheit), bien que la réaction ait fonctionné à des températures de 55 et 65 degrés Celsius (131 à 149 degrés Fahrenheit). "Si vous pensez à la Terre primitive ayant beaucoup d'activité volcanique et un mélange atmosphérique qui a favorisé le réchauffement, ces températures sont réalistes sur de nombreuses parties d'une Terre primitive, ", a déclaré Fernandez.

La Terre primitive a mis des centaines de millions d'années à se refroidir, et des températures de plusieurs centaines de degrés sont supposées être monnaie courante depuis longtemps. Même aujourd'hui, les déserts les plus chauds peuvent atteindre plus de 55 degrés Celsius.

Ester do-si-do

Étant donné que les liaisons ester se cassent plus facilement, dans l'expérience, les chaînes avaient tendance à se séparer davantage au niveau des acides hydroxy et à se maintenir entre les acides aminés, qui étaient reliés par des liaisons peptidiques plus fortes. Par conséquent, les chaînes pourraient se reformer et lier de plus en plus d'acides aminés les uns aux autres en peptides plus robustes.

Dans une sorte de danse carrée, les acides hydroxy de remplacement ont souvent laissé leurs partenaires d'acides aminés dans la chaîne, et de nouveaux acides aminés accrochés à la chaîne à leur place, où ils ont tenu bon. En réalité, un certain nombre de depsipeptides ont fini par être composés presque entièrement d'acides aminés et ne contenaient que des restes d'acides hydroxy.

« Maintenant, nous savons comment les peptides peuvent se former facilement, " Fernández a dit. " Ensuite, nous voulons découvrir ce qui est nécessaire pour atteindre le niveau d'une protéine fonctionnelle."

dix, 000, 000, 000, 000 depsipeptides

Pour identifier les plus de 650 depsipeptides qui se sont formés, les chercheurs ont utilisé la spectrométrie de masse combinée à la mobilité des ions, qui pourrait être décrit comme une soufflerie pour les molécules. Avec la masse, la mesure de mobilité supplémentaire a fourni aux chercheurs des données sur la forme des depsipeptides.

Des algorithmes créés par le chercheur de Georgia Tech Anton Petrov ont traité les données pour enfin identifier les molécules.

Pour illustrer à quel point les depsipeptides potentiellement abondants auraient pu être sur Terre prébiotique :les chercheurs ont dû limiter le nombre d'acides aminés et d'acides hydroxylés à trois chacun. En avaient-ils pris 10 chacun à la place, le nombre de depsipeptides théoriques aurait pu dépasser 10, 000, 000, 000, 000.

"La facilité et la générosité sont la clé, " Fernández a déclaré. " L'évolution chimique est plus susceptible de progresser lorsque les composants dont elle a besoin sont abondants et peuvent s'assembler dans des conditions plus ordinaires. "