Vue d'ensemble

Les acides aminés sont les macromolécules fondamentales de la vie, formant l’épine dorsale des protéines qui constituent la majorité de la masse corporelle. Vingt acides alpha‑aminés naturels sont présents dans tous les organismes vivants, des bactéries aux humains. Dix d'entre eux sont synthétisés par l'organisme, tandis que les dix autres doivent être obtenus à partir de l'alimentation et sont donc classés comme acides aminés essentiels. . Les carences en acides aminés essentiels peuvent altérer la synthèse tissulaire et ont été associées à des maladies, notamment certains cancers.

Au-delà de leur rôle structurel, les acides aminés sont un composant populaire des compléments alimentaires, en particulier chez les personnes cherchant à améliorer leur santé globale ou à augmenter leur masse musculaire grâce à une combinaison d'entraînement et de nutrition.

Note historique

Le premier acide aminé isolé était l'asparagine. , découvert dans le jus d'asperge en 1806. Cette découverte historique a ouvert la porte à l'étude systématique des acides aminés.

Fondamentaux structurels

Tous les acides aminés partagent une structure centrale :un carbone alpha central lié à un groupe carboxyle, un groupe amino, un atome d'hydrogène et une chaîne latérale variable (le R groupe). Le groupe carboxyle (–COOH) est responsable du caractère acide de ces molécules, tandis que le groupe amino (–NH₂) contribue à leurs propriétés basiques. La taille de la chaîne latérale détermine le comportement chimique de chaque acide aminé.

L’ensemble naturel de vingt acides aminés est appelé acides alpha-aminés car le groupe amino est attaché au carbone alpha adjacent au groupe carboxyle. Leurs poids moléculaires varient de 75 g/mol (glycine) à 204 g/mol (tryptophane), avec une moyenne inférieure aux 180 g/mol de glucose. Si les vingt étaient représentés à parts égales, chacun représenterait 5 % de la composition protéique en acides aminés; les fréquences réelles varient d'un peu plus de 1,2 % (tryptophane, cystéine) à près de 10 % (leucine).

Classification par chaîne latérale

Hydrophobe (non polaire)

• Alanine (Ala, A) – Le plus léger après la glycine, commun dans les protéines.
• Glycine (Gly, G) – Unique avec un seul hydrogène comme chaîne latérale ; on le trouve souvent à proximité des surfaces protéiques.
• Phénylalanine (Phe, F) – Anneau aromatique; hydrophobe et souvent enfoui dans les protéines.
• Isoleucine (Ile, I) – Isomère de la leucine; contribue aux noyaux hydrophobes.
• Leucine (Leu, L) – Acide aminé à chaîne ramifiée (BCAA); essentiel pour les humains.
• Méthionine (Met, M) – contenant du soufre ; peut être amphipathique selon le contexte.
• Proline (Pro, P) – Groupe amino cyclique; introduit de la rigidité dans les chaînes polypeptidiques.
• Valine (Val, V) – Un autre BCAA; essentiel et hydrophobe.

Hydrophile (polaire, non chargé)

• Cystéine (Cys, C) – Contient du soufre; représente environ 1,2 % des acides aminés.
• Histidine (His, H) – Deux groupes amines; polyvalent dans les sites actifs enzymatiques.
• Asparagine (Asn, N) – Amide d’acide aspartique; chaîne latérale polaire.
• Glutamine (Gln, Q) – Amide d’acide glutamique; polaire et souvent exposé aux solvants.
• Sérine (Ser, S) – Le groupe hydroxyle confère la polarité.
• Thréonine (Thr, T) – Semblable au sucre throse; chaîne latérale polaire.

Chargé (ionique)

• Acide aspartique (Asp, D) – Déprotoné à pH physiologique; porte une charge négative.
• Acide glutamique (Glu, E) – Déprotoné à pH physiologique; chargé négativement.
• Lysine (Lys, K) – Protoné à pH physiologique; chargé positivement.
• Arginine (Arg, R) – Protoné; porte une charge positive.

Amphipathique

• Tyrosine (Tyr, Y) – Le groupe hydroxyle permet la liaison hydrogène ; présente des traits à la fois hydrophobes et hydrophiles.
• Tryptophane (Trp, W) – Le plus gros acide aminé ; précurseur du neurotransmetteur sérotonine; affiche un comportement amphipathique.

Principaux points à retenir

Les acides aminés sont essentiels à la synthèse des protéines, à la structure cellulaire et à de nombreuses voies biochimiques. Comprendre leur structure et leur classification aide à comprendre comment les protéines se replient, fonctionnent et interagissent dans le corps.