1. Spécificité:
* Modèle de verrouillage et de clé: Ce modèle décrit le site actif enzymatique comme une forme spécifique, un peu comme une serrure, qui ne peut accueillir qu'un substrat avec une forme complémentaire, comme une clé.
* Modèle d'adaptation induite: Un modèle plus raffiné, il reconnaît que le site actif peut légèrement modifier la forme pour mieux s'adapter au substrat, comme un gant qui s'ajuste à une main.
2. Reliure:
* Le substrat se lie au site actif par des interactions faibles, comme les liaisons hydrogène, les liaisons ioniques et les forces Van der Waals.
* Cette liaison est cruciale pour la catalyse, permettant à l'enzyme d'amener le substrat dans l'orientation et la proximité correctes pour qu'une réaction se produise.
3. Catalyse:
* Une fois lié, l'enzyme facilite la réaction chimique en:
* Stabilisation de l'état de transition: Le site actif abaisse l'énergie d'activation de la réaction en fournissant une voie alternative pour que la réaction continue.
* Orientation du substrat: L'enzyme positionne le substrat d'une manière qui favorise la formation du produit souhaité.
* Fournir des groupes catalytiques: Le site actif peut contenir des résidus d'acides aminés qui agissent comme des catalyseurs, donnant ou acceptant des électrons pour faciliter la rupture et la formation des liaisons.
4. Version du produit:
* Une fois la réaction terminée, le ou les produits se dissocient du site actif, permettant à l'enzyme de se lier à de nouvelles molécules de substrat et de répéter le cycle catalytique.
en résumé:
* Le site actif d'une enzyme est très spécifique pour son substrat.
* Cette spécificité est obtenue grâce à la forme du site actif et aux interactions entre l'enzyme et le substrat.
* La liaison du substrat au site actif est essentielle pour la catalyse et abaisse l'énergie d'activation de la réaction.
* L'enzyme favorise la formation de produits en facilitant la réaction chimique, puis les libère pour continuer le cycle catalytique.
