1. Température:
* Température optimale: Chaque enzyme a une température optimale à laquelle il fonctionne le mieux.
* ci-dessous Optimal: Des températures plus basses ralentissent la vitesse de réaction, car les molécules ont moins d'énergie cinétique.
* ci-dessus optimal: Des températures plus élevées peuvent faire dénaturer l'enzyme, modifiant sa forme et la rendre inactive.
2. pH:
* pH optimal: Chaque enzyme a une plage de pH optimale où elle fonctionne le plus efficacement.
* déviation par rapport à l'optimal: Les changements de pH peuvent perturber la structure de l'enzyme, affectant son activité.
3. Concentration du substrat:
* Faible concentration: L'augmentation de la concentration de substrat entraîne initialement une augmentation de la vitesse de réaction car davantage de molécules enzymatiques rencontrent des substrats.
* Haute concentration: À une concentration élevée de substrat, les plateaux de vitesse de réaction à mesure que l'enzyme devient saturée de substrat.
4. Concentration enzymatique:
* Concentration accrue: Plus de molécules enzymatiques conduisent à une vitesse de réaction plus rapide car il existe des sites plus actifs disponibles pour la liaison du substrat.
5. Présence de cofacteurs et de coenzymes:
* cofacteurs: Les ions inorganiques (comme Mg2 + ou Zn2 +) qui aident à la fonction enzymatique.
* coenzymes: Les molécules organiques (comme les vitamines) qui facilitent l'activité enzymatique.
* manque de ces facteurs: Peut diminuer ou arrêter complètement l'activité enzymatique.
6. Concentration du produit:
* Faible concentration: L'accumulation de produits n'affecte généralement pas de manière significative l'activité enzymatique.
* Haute concentration: Certaines enzymes sont inhibées par leurs propres produits, connus sous le nom d'inhibition du produit, ralentissant la vitesse de réaction.
7. Inhibiteurs:
* Inhibiteurs compétitifs: Se lier au site actif, empêchant la liaison du substrat.
* inhibiteurs non compétitifs: Se lier à un site différent de l'enzyme, en modifiant sa conformation et en réduisant son activité.
* Inhibiteurs non compétitifs: Se lier au complexe enzymatique-substrat, empêchant la formation de produits.
8. Régulation allostérique:
* enzymes allostériques: Ont des sites de régulation où les molécules peuvent se lier, influençant l'activité enzymatique.
* Activateurs: Se lier au site allostérique et augmenter l'activité enzymatique.
* inhibiteurs: Se lier au site allostérique et diminuer l'activité enzymatique.
9. Modifications:
* phosphorylation: L'ajout d'un groupe de phosphate peut activer ou désactiver une enzyme.
* glycosylation: La fixation de molécules de sucre peut influencer la stabilité et l'activité des enzymes.
* Clivage protéolytique: La suppression d'une partie de l'enzyme peut l'activer.
10. Compartimentation cellulaire:
* Emplacement: Les enzymes sont souvent localisées dans des compartiments cellulaires spécifiques (par exemple, les lysosomes, les mitochondries) où ils sont les plus actifs.
Ces facteurs sont interconnectés et peuvent s'affecter mutuellement. Il est crucial de comprendre comment ils influencent l'activité enzymatique pour étudier les processus biologiques, concevoir des médicaments et développer de nouvelles technologies.
