- Protéases (également connues sous le nom de peptidases ou protéinases) sont des enzymes qui hydrolysent les liaisons peptidiques, décomposant les protéines en peptides plus petits ou en acides aminés individuels.

Il existe de nombreux types de protéases, chacune ayant sa spécificité et son rôle physiologique. Voici quelques classes clés de protéases :

Sérine protéases :

- Exemples :Trypsine, chymotrypsine, élastase

- Le mécanisme catalytique implique un résidu sérine dans le site actif

Cystéine protéases :

- Exemples :Papaïne, bromélaïne, cathepsines

- Le mécanisme catalytique implique un résidu cystéine dans le site actif

Protéases aspartiques :

- Exemples :Pepsine, cathepsine D

- Le mécanisme catalytique implique deux résidus d'acide aspartique dans le site actif

Métalloprotéases :

- Exemples :métallopeptidases matricielles (MMP), thermolysine

- Nécessite des ions métalliques (tels que le zinc) pour l'activité catalytique

Thréonine protéases :

- Exemples :protéase Lon, protéase Clp

- Classe relativement rare de protéases utilisant un résidu thréonine pour la catalyse

Ces protéases peuvent être trouvées dans divers compartiments cellulaires, tels que les lysosomes, le cytoplasme ou l'espace extracellulaire, et jouent des rôles essentiels dans le métabolisme des protéines, la digestion, la coagulation sanguine, la réponse immunitaire et d'autres processus physiologiques.