1. Interactions hydrophobes :Il s'agit d'interactions non covalentes qui résultent de la tendance des molécules ou régions de molécules non polaires (hydrophobes) à s'agréger dans des solutions aqueuses pour minimiser le contact avec l'eau. À l’intérieur non aqueux de la protéine, les chaînes latérales hydrophobes d’acides aminés se regroupent pour former un noyau stable, excluant les molécules d’eau.
2. Forces Van der Waals :Il s'agit d'interactions faibles et non covalentes qui incluent les interactions dipôle-dipôle, les interactions dipôle-dipôle induites et les forces de dispersion de Londres. Les forces de Van der Waals contribuent à la stabilité globale et à la compacité de l'intérieur de la protéine en fournissant une stabilisation supplémentaire au noyau hydrophobe.
3. Obligations hydrogène :Bien que les liaisons hydrogène soient également répandues à la surface aqueuse des protéines, elles peuvent également se former à l'intérieur non aqueux. Ces liaisons hydrogène se produisent entre les chaînes latérales polaires ou chargées d’acides aminés qui ne sont pas directement exposées aux molécules d’eau.
4. Liaisons disulfure :Les liaisons disulfure sont des liaisons covalentes formées entre les atomes de soufre des résidus cystéine. Ces liaisons sont plus courantes à l’intérieur des protéines où l’environnement réducteur du cytosol est protégé de l’environnement extracellulaire oxydant. Les liaisons disulfure contribuent à la stabilité structurelle et à la rigidité des protéines.
En revanche, la surface aqueuse d'une protéine est caractérisée par différents types de liaisons :
1. Liens hydrogène avec l'eau :Les chaînes latérales polaires et chargées des acides aminés à la surface de la protéine forment des liaisons hydrogène avec les molécules d'eau, contribuant à l'hydratation et à la solubilité de la protéine dans le milieu aqueux.
2. Liaisons ioniques :Il s'agit d'interactions électrostatiques entre des groupes chargés positivement et négativement à la surface de la protéine et des ions chargés de manière opposée dans la solution aqueuse environnante. Les liaisons ioniques jouent un rôle crucial dans le maintien de la charge globale de la protéine et dans ses interactions avec d'autres molécules.
3. Interactions polaires :Les interactions polaires telles que les interactions dipôle-dipôle et les interactions dipolaires induites par un dipôle se produisent entre les chaînes latérales polaires d'acides aminés et les molécules d'eau ou d'autres molécules polaires dans l'environnement aqueux.
