Points clés à comprendre sur la stabilité et la nature inchangée des enzymes :
Structure inchangée :les enzymes conservent leur structure chimique et leur composition d’origine après avoir catalysé une réaction. Ils ne subissent aucune modification permanente ni changement covalent au cours du processus catalytique.
Liaison temporaire au substrat :les enzymes forment des complexes temporaires avec leurs substrats, appelés complexes enzyme-substrat. Ces complexes permettent à la réaction de se dérouler au sein du site actif de l'enzyme. Après la réaction, les produits sont libérés et l’enzyme est libre de se lier à une autre molécule substrat.
Régénération :les enzymes ne sont pas "utilisées" dans les réactions. Ils peuvent participer à plusieurs cycles catalytiques, se liant de manière répétée aux substrats, facilitant les réactions et libérant des produits sans altération structurelle.
Spécificité du substrat :les enzymes présentent une spécificité pour leurs substrats cibles. Chaque enzyme reconnaît et se lie généralement à une molécule ou à un groupe de molécules spécifique, conduisant à une transformation chimique spécifique.
Régulation :Les enzymes peuvent être régulées par divers mécanismes pour contrôler leur activité et leur spécificité en réponse aux besoins cellulaires. La régulation peut impliquer une rétro-inhibition, une modulation allostérique, des modifications covalentes ou des changements dans les niveaux d'expression.
Dans l’ensemble, les enzymes agissent comme des catalyseurs efficaces et réutilisables, permettant aux réactions biochimiques de se produire de manière efficace et sélective dans des conditions physiologiques sans être chimiquement modifiées ou épuisées au cours du processus.