Présentation :
Les récepteurs immunitaires des plantes, connus sous le nom de protéines de répétition riche en leucine (NLR) liant les nucléotides, jouent un rôle essentiel dans la défense des plantes contre les infections pathogènes et les stress environnementaux. Malgré leur importance, les mécanismes moléculaires sous-jacents à leur activation et à leur interaction avec les effecteurs pathogènes restent largement inconnus en raison des difficultés rencontrées pour obtenir des informations structurelles à haute résolution. Les progrès récents en microscopie cryoélectronique (cryo-EM) ont ouvert de nouvelles voies pour visualiser les détails complexes des complexes protéiques, y compris les NLR. Cette percée a conduit aux premières connaissances structurelles sur l’architecture et l’assemblage des complexes de récepteurs immunitaires végétaux.
Découverte des structures NLR :
Grâce à la cryo-EM, les chercheurs ont réussi à capturer les structures tridimensionnelles de diverses protéines NLR provenant de différentes espèces végétales. Ces études ont révélé la forme et l'organisation globales des NLR, fournissant une compréhension détaillée de leur architecture de domaine. Les protéines NLR sont généralement constituées d'un domaine central de liaison aux nucléotides (domaine NB) et de plusieurs domaines de répétition riches en leucine (LRR). Le domaine NB est responsable de la liaison et de la signalisation de l'ATP, tandis que les domaines LRR médient les interactions protéine-protéine.
Oligomérisation NLR et formation de complexes :
Des analyses structurales ont montré que les protéines NLR peuvent former des oligomères, souvent des dimères ou des tétramères, dans leur état inactif. Ces oligomères servent de blocs de construction pour l’assemblage de complexes de récepteurs immunitaires plus grands. La formation de ces complexes d’ordre supérieur est régulée par divers facteurs, notamment la présence d’effecteurs pathogènes et de molécules de signalisation.
Reconnaissance et activation des effecteurs :
Lors de la reconnaissance d'effecteurs pathogènes spécifiques ou de signaux de danger, les protéines NLR subissent des changements de conformation qui favorisent leur interaction avec les composants immunitaires en aval. Ces interactions déclenchent des cascades de signalisation immunitaire, conduisant à l’activation de réponses de défense contre l’agent pathogène envahisseur. Les études structurelles ont fourni des informations précieuses sur les mécanismes moléculaires de la reconnaissance des effecteurs et les changements conformationnels qui se produisent lors de l'activation du NLR.
Implications pour la résistance des plantes aux maladies :
Comprendre la base structurelle des interactions entre les récepteurs immunitaires des plantes a des implications significatives pour améliorer la résistance des cultures aux maladies. En manipulant la structure et la fonction des NLR par le biais du génie génétique ou d’inhibiteurs de petites molécules, il est possible de renforcer l’immunité des plantes et de développer des cultures plus résilientes en dépendant moins des pesticides chimiques.
Conclusion :
Les récentes percées dans l’obtention d’informations structurelles sur les récepteurs immunitaires des plantes à l’aide de la cryo-EM ont révolutionné notre compréhension de ces protéines de défense essentielles. La visualisation de l’architecture des protéines NLR et de leur assemblage en complexes fonctionnels constitue une base solide pour les futures études sur les voies de signalisation immunitaire et le développement de nouvelles stratégies de lutte contre les maladies des plantes.
