1. Insertion de protéines transmembranaires :
Les protéines transmembranaires sont celles qui couvrent toute la membrane cellulaire, créant un canal ou une voie pour le passage des molécules. Ces protéines sont généralement insérées dans la membrane lors de leur synthèse sur le ribosome, dans un processus appelé insertion co-traductionnelle. Voici comment cela se passe :
- Reconnaissance du peptide signal :le ribosome traduisant l'ARNm de la protéine reconnaît un peptide signal spécifique (généralement hydrophobe) près de l'extrémité N-terminale de la séquence protéique.
- Interaction avec la particule de reconnaissance du signal (SRP) :la SRP se lie au peptide signal, interrompant la traduction et ciblant le complexe ribosome-ARNm vers la membrane du réticulum endoplasmique (ER).
- Intégration de la membrane ER :La SRP délivre le complexe ribosome-ARNm à un translocon, un complexe protéique dans la membrane ER qui facilite l'insertion des protéines.
- Translocation :Le ribosome reprend la traduction, et au fur et à mesure que la chaîne polypeptidique naissante émerge, elle est simultanément insérée dans la membrane du RE via le translocon.
- Clivage du peptide signal :Une fois la protéine entière, y compris ses domaines transmembranaires, insérée dans la membrane, le peptide signal est clivé par une peptidase signal.
- Repliement et ciblage de la membrane :la protéine peut subir un repliement et des modifications supplémentaires dans le RE avant d'être transportée vers sa destination finale (par exemple, membrane plasmique, mitochondries).
2. Insertion de membrane post-traductionnelle :
Certaines protéines qui ne sont pas initialement synthétisées avec un domaine transmembranaire peuvent s'incruster dans la membrane après la traduction. Ce processus peut impliquer des séquences ou des modifications spécifiques ciblant la membrane qui induisent une association membranaire. Voici quelques exemples :
- Myristoylation :La myristoylation est la fixation covalente de l'acide myristique, un acide gras saturé à 14 carbones, à des résidus glycine spécifiques près de l'extrémité N-terminale de certaines protéines. Cette modification hydrophobe peut aider à ancrer la protéine à la membrane.
- Prénylation :la prénylation implique l'attachement de lipides isoprénoïdes (par exemple, groupes farnésyle ou géranylgéranyle) aux résidus cystéine près de l'extrémité C-terminale des protéines. La prénylation favorise également l'association et le ciblage membranaires.
- Palmitoylation :Semblable à la myristoylation, la palmitoylation implique la fixation de l'acide palmitique, un autre acide gras saturé, aux résidus cystéine. Il peut moduler la localisation et la stabilité des protéines dans la membrane.
Ce ne sont là que quelques-uns des mécanismes par lesquels les protéines peuvent s’incruster dans une membrane cellulaire. Les mécanismes spécifiques varient en fonction de la structure, de la fonction et de l'emplacement cellulaire de la protéine.
