1. Chimie de liaison différente :La liaison chimique entre le sucre et la protéine est fondamentalement différente dans la glycosylation liée à S et liée à O. La glycosylation liée à la S implique une liaison thioéther entre le sucre et le soufre de cystéine, tandis que la glycosylation liée à l'O forme une liaison O-glycosidique entre le sucre et le groupe hydroxyle sérine/thréonine. Ces liens distincts se traduisent par des stabilités, des propriétés conformationnelles et des spécificités de reconnaissance différentes des protéines modifiées.
2. Spécificité du substrat protéique :la glycosylation liée à la S est généralement limitée aux résidus de cystéine, tandis que la glycosylation liée à l'O peut se produire sur les résidus de sérine et de thréonine, qui sont beaucoup plus abondants dans les protéines. Cette portée limitée du substrat de la glycosylation liée à la S restreint sa capacité à imiter les modèles de glycosylation spécifiques au site et dépendants du contexte observés dans la O-glycosylation naturelle.
3. Différences fonctionnelles :la glycosylation liée à la S et à la O-liée peut avoir des conséquences fonctionnelles distinctes pour les protéines. La glycosylation liée à l'O est connue pour réguler la stabilité des protéines, les interactions protéine-protéine, l'adhésion cellulaire et les voies de signalisation. En revanche, les rôles fonctionnels de la glycosylation liée à la S sont moins bien étudiés et peuvent différer selon le contexte protéique spécifique.
4. Absence de précédents naturels :la glycosylation liée au S n'est pas une modification post-traductionnelle courante trouvée dans la nature. La majorité de la glycosylation naturelle des protéines implique des liaisons O-liées ou N-liées (attachement à l'asparagine). Cela signifie qu’il existe moins de précédents évolutifs et de mécanismes biologiques établis pour la glycosylation liée au S.
5. Diversité structurelle limitée :Le répertoire des fragments de sucre impliqués dans la glycosylation liée au S est plus limité par rapport à la glycosylation liée au O. La glycosylation liée à l'O peut s'adapter à une grande variété de monosaccharides, de disaccharides et de structures complexes d'oligosaccharides. En revanche, la glycosylation liée au S implique généralement des fragments de sucre plus petits et moins diversifiés.
6. Différents partenaires de reconnaissance et d'interaction :la glycosylation liée à l'O est reconnue par des lectines et des récepteurs spécifiques qui assurent la médiation des interactions protéines-glucides. Ces interactions sont cruciales pour divers processus cellulaires, notamment l’adhésion cellulaire, la reconnaissance immunitaire et la transduction du signal. La glycosylation liée à la S n'a pas de partenaires de reconnaissance bien établis et son implication dans des interactions spécifiques reste à élucider.
En résumé, bien que la glycosylation liée à S offre un outil précieux pour introduire des modifications structurelles aux protéines, elle ne peut pas récapituler complètement la complexité, les rôles fonctionnels et les propriétés de reconnaissance de la glycosylation naturelle liée à O. Les différences dans la chimie des liaisons, la spécificité du substrat protéique, les conséquences fonctionnelles et les spécificités de reconnaissance limitent la capacité de la glycosylation liée à S à servir d'imitation complète de la glycosylation liée à l'O dans les systèmes biologiques.
