1. Pliage co-traductionnel :
Les ribosomes servent de site au repliement co-traductionnel, ce qui signifie que le repliement d'une protéine commence au moment où elle est synthétisée sur le ribosome. Le ribosome fournit un environnement structuré dans lequel la chaîne polypeptidique naissante commence à adopter sa conformation native.
2. Chaperons associés aux ribosomes :
Le ribosome est associé à diverses protéines chaperons qui contribuent au repliement des protéines naissantes. Ces chaperons se lient aux régions hydrophobes exposées de la chaîne polypeptidique, empêchant l’agrégation et favorisant un repliement correct. Les chaperons facilitent également la formation de liaisons disulfure, importantes pour stabiliser la structure des protéines.
3. Sortie du tunnel :
Le ribosome possède un tunnel étroit à travers lequel émerge la chaîne polypeptidique naissante. Ce tunnel fait office de point de contrôle qualité. Les protéines qui ne se replient pas correctement peuvent être retenues dans le tunnel et ciblées pour leur dégradation.
4. Compartiments de ciblage et de pliage des protéines :
Les ribosomes peuvent être présents dans des compartiments cellulaires spécifiques, tels que le réticulum endoplasmique (RE). Le RE fournit un environnement optimisé pour le repliement des protéines, contenant des enzymes de repliement, des chaperons et d’autres facteurs qui contribuent au repliement correct des protéines naissantes.
5. Catalyseurs de repliement des protéines :
Certains ribosomes contiennent des enzymes appelées peptidyl-prolyl isomérases (IPP). Les IPP catalysent l’interconversion des isomères de la proline, ce qui peut influencer de manière significative les voies de repliement des protéines. En favorisant l’isomérisation correcte des résidus proline, les IPP facilitent le repliement efficace des protéines.
6. Interaction avec l’ARN ribosomal :
L'ARN ribosomal (ARNr), un composant du ribosome, peut également jouer un rôle dans le repliement des protéines. Les molécules d'ARNr contiennent des séquences spécifiques qui peuvent interagir avec des régions spécifiques de la chaîne polypeptidique naissante, guidant le processus de repliement et stabilisant certaines conformations.
7. Translocation et pliage :
À mesure que le ribosome synthétise la protéine et se déplace le long de l’ARN messager (ARNm), il assure également la médiation de la translocation de la chaîne polypeptidique en croissance à travers le tunnel. Cette translocation peut induire des changements conformationnels dans la protéine, favorisant davantage le repliement et empêchant un mauvais repliement.
En résumé, les ribosomes sont non seulement essentiels à la synthèse des protéines, mais jouent également un rôle crucial dans le repliement des protéines. L'environnement structuré du ribosome, les chaperons associés, le tunnel de sortie et l'interaction avec les catalyseurs de repliement et l'ARNr contribuent tous au repliement approprié des protéines naissantes, garantissant ainsi leur fonctionnalité et leurs rôles cellulaires.
