Des découvertes récentes par des chercheurs de l'Université de Washington à St. Louis peuvent aider au développement de thérapies pour traiter les infections parasitaires, y compris le paludisme, et pourrait un jour aider les phytotechniciens à produire des cultures plus résistantes. Les travaux de l'équipe de recherche sont publiés dans le numéro du 29 décembre de la Journal de chimie biologique .

La choline est un nutriment essentiel que les humains tirent de certains aliments, y compris les œufs, Viande, légumes-feuilles et noix. Le corps humain convertit la choline en phosphocholine (pCho), qu'il convertit à son tour en (parmi d'autres éléments constitutifs essentiels) de la phosphatidylcholine (PtdCho), un composant des membranes cellulaires. Les plantes, cependant, ne peut pas acquérir le nutriment de l'environnement et doit donc synthétiser pCho à partir de zéro. La voie biochimique utilisée par les plantes pour synthétiser la pCho se retrouve également chez les nématodes et le parasite du paludisme Plasmodium .

Chez les plantes, la réaction enzymatique qui produit pCho est essentielle à la fois pour le fonctionnement normal et pour répondre aux stress. Le pCho végétal est converti en PtdCho, qui construit des membranes qui peuvent ajuster leur rigidité en réponse aux changements de température. Le pCho végétal est également converti en molécules qui aident la plante à survivre à une teneur élevée en sel. Les enzymes qui produisent la pCho végétale sont appelées phosphoéthanolamine méthyltransférases (PMT).

Bientôt Goo Lee, chercheur postdoctoral à l'Université de Washington dans le laboratoire de Joseph Jez (qui est également rédacteur en chef adjoint du Journal de chimie biologique ), est fasciné par les PMT chez les plantes et les parasites depuis de nombreuses années.

"La compréhension de l'enzyme PMT est essentielle pour concevoir des plantes avec une meilleure tolérance au stress et des nutriments améliorés, " dit Lee. De plus, puisque la voie catalysée par le PMT se trouve chez les parasites mais pas chez les humains, L'équipe de Lee et Jez recherche des inhibiteurs de cette enzyme pour traiter les maladies causées par ces parasites.

La nouvelle étude explique comment les PMT de l'usine modèle Arabidopsis thaliana partager les principales caractéristiques des PMT parasites, avec une structure presque identique sur le site actif. Mais les PMT des plantes sont environ deux fois plus grands que ceux des parasites, avec de grandes sections qui peuvent se réorganiser pour effectuer de multiples réactions chimiques.

Par ailleurs, les trois types de PMT présents dans la plante - dont on pensait qu'ils remplissaient la même fonction - semblent en réalité jouer des rôles différents selon l'endroit où ils se trouvent dans la plante. Les expériences de croissance des plantes ont montré qu'un type de PMT était essentiel pour le développement des racines et la tolérance au sel, tandis que les deux autres n'avaient aucun effet sur les racines et semblaient plutôt se trouver principalement dans les feuilles.

À long terme, cette vue d'ensemble des PMT dans différents organismes offre des voies pour concevoir avec précision des enzymes ayant différentes fonctions.

"J'adore ce genre d'histoires, où je peux regarder de la [structure] atomique au niveau physiologique pour expliquer pourquoi ces enzymes ont des formes différentes et comment elles fonctionnent, " dit Lee.