Diverses maladies du système nerveux humain, comme la sclérose latérale amyotrophique (SLA), Alzheimer, Huntington, et les maladies de Parkinson, sont associées au même trouble fondamental :la perte de la capacité des cellules nerveuses à replier correctement leurs protéines, ce qui provoque des agrégations de protéines qui forment des « amas » qui finissent par générer la mort cellulaire.

Les plantes, comme des animaux, utilisent des protéines pour réaliser les fonctions cellulaires qui les maintiennent en vie. La composition protéique est déterminée par l'information présente dans l'ADN cellulaire, mais pour exercer leur fonction biologique, les protéines doivent également être repliées dans une configuration tridimensionnelle. Si une protéine ne se plie pas correctement, il ne pourra pas remplir sa fonction. Situations de stress, comme une augmentation soudaine de la température, provoquer des faux pas dans le processus de pliage, produisant ainsi des protéines mal repliées qui doivent être soit éliminées soit réparées, sinon, ils pourraient se regrouper et former des agrégats toxiques.

Les chloroplastes sont les compartiments cellulaires où se déroule la photosynthèse dans les cellules végétales. En outre, ils sont responsables de la production de nombreux nutriments qui permettent la croissance des plantes et des animaux qui les ingèrent. Une grande partie de ce travail est réalisée par les protéines, dont certains sont très enclins à se replier et à s'agréger, perdant ainsi leur fonction.

Une équipe de scientifiques dirigée par Manuel Rodríguez-Concepción, chercheur CSIC au Centre de Recherche en Génomique Agricole (CRAG), a montré que dans des conditions normales, les chloroplastes se débarrassent de ces protéines défectueuses en les dégradant à l'aide de la machinerie moléculaire appelée protéase Clp. Cependant, lorsque l'accumulation de protéines agrégées dépasse la capacité de la protéase Clp à les éliminer, les chloroplastes génèrent un signal de détresse qui voyage jusqu'au noyau de la cellule pour activer la production de protéines de réparation, appelés chaperons. Les chaperons, à son tour, sont transportés vers les chloroplastes pour défaire les "grosses" de protéines et déplier les protéines désagrégées, favorisant qu'ils puissent être repliés correctement et retrouver leur fonction en quelques heures. Ces mécanismes moléculaires sont similaires à ceux qui fonctionnent dans nos cellules nerveuses lorsque des protéines mal repliées sont produites dans les mitochondries.

La recherche, réalisé avec l'usine modèle Arabidopsis thaliana et publié dans la revue PLOS Génétique , a découvert un gène clé (HsfA2), qui active la synthèse des chaperons et sauve ainsi la cellule des effets toxiques produits par les accumulations de protéines mal repliées. "La voie de signalisation des chloroplastes vers le noyau active un commutateur moléculaire appelé HsfA2. Ce gène clé est également activé lorsqu'un coup de chaleur provoque des problèmes de repliement des protéines dans d'autres compartiments cellulaires, " explique Ernesto Lamas, le premier auteur de l'ouvrage.

Selon Pablo Pulido, la troisième composante de l'équipe qui a mené cette recherche, « sachant comment les plantes répondent au défi de voir certaines de leurs protéines perdre leur structure et leur fonction d'origine, devenir potentiellement dangereux, est essentiel pour une meilleure adaptation des cultures aux conditions environnementales défavorables. » Ce défi est particulièrement pertinent dans le contexte actuel de changement climatique.

Les recherches menées au CRAG peuvent également aider à mieux comprendre comment commencent les maladies du système nerveux à mauvais repliement des protéines, diffuser, et aggraver. "Recherche basique, c'est-à-dire, la recherche qui traite des processus qui régissent le fonctionnement de base des êtres vivants, constitue le socle sur lequel repose la recherche appliquée, " dit Rodríguez-Concepción. En ce sens, le résultat de leurs recherches avec les plantes pourrait être transféré à de nouvelles méthodes universelles pour corriger le mauvais repliement des protéines et ainsi impacter la recherche de solutions aux maladies dégénératives qui, à ce jour, restent incurables.