Les cellules ont besoin d'ouvertures dans la membrane cellulaire afin de faire des échanges avec leur environnement. Ces ouvertures sont des portails fermables dans lesquels les signaux sont transportés sous forme d'ions. Conférencière privée Dr. Indra Schröder du Département de biophysique des membranes de la TU Darmstadt, dirigé par le professeur Gerhard Thiel, s'intéresse aux canaux potassiques. La physicienne et chef du groupe de recherche junior a sa propre vision de ces minuscules machines moléculaires. Elle ne s'intéresse pas tant aux signaux biologiques qui s'échangent via les canaux, mais dans le mécanisme de fermeture biophysique. Schröder veut savoir à quoi ressemble le boulon moléculaire et comment il fonctionne.

À cette fin, le physicien travaille avec des canaux potassiques très basiques pour ne pas compliquer inutilement l'analyse. Elle utilise deux systèmes avec une structure similaire mais des probabilités d'ouverture différentes. Un canal est presque toujours fermé, l'autre presque toujours ouverte. Les deux canaux provenaient de virus d'algues, mais ressemblent fortement aux canaux potassiques des organismes supérieurs. Schröder fonctionne dans un système sans cellule, et adapte les canaux potassiques aux surfaces artificielles. "Nous nous concentrons uniquement et exclusivement sur le mécanisme de fermeture, et mélanger toutes les autres fonctions des canaux potassiques, " dit Schröder. " C'est légitime, car les canaux potassiques sont tous similaires les uns aux autres. Nous travaillons essentiellement sur un prototype, ce qu'on pourrait appeler un canal potassique modèle."

Sérine d'acides aminés à un point critique

Schröder et son doctorant Oliver Rauh ont muté les deux canaux potassiques et poussé des parties individuelles d'entre eux comme des pions. Cela leur a permis d'établir quels acides aminés sont responsables de la faible probabilité d'ouverture, et qui pour le haut. Le canal potassique à faible probabilité d'ouverture possède l'acide aminé sérine à un point critique. Cet acide aminé interagit avec un acide aminé distant, ce qui force le pore du canal à se plier. Cette courbe replie un autre acide aminé dans la voie de transport qui ferme le tunnel.

Avec le canal potassique à forte probabilité d'ouverture, l'acide aminé sérine a été remplacé par l'acide aminé glycine. La glycine ne force pas le pore du canal à se plier, ce qui signifie que le tunnel ne se ferme pas non plus. "Donc, le mécanisme de fermeture de ces deux canaux potassiques viraux n'est constitué que de deux acides aminés, " explique Schröder. "Un acide aminé ferme le canal, l'autre contrôle le processus. Les simulations de dynamique moléculaire de notre partenaire de coopération Stefan Kast de la TU Dortmund l'ont confirmé. Nous nous attendions à un mécanisme de fermeture beaucoup plus compliqué."

Le chef du groupe de recherche junior suppose que certains canaux potassiques humains possèdent le même boulon que les deux canaux potassiques viraux car ils possèdent tous les deux les deux acides aminés critiques. Les travaux de Schröder sont également pertinents pour la biologie synthétique car les canaux potassiques et leur mécanisme de fermeture de base peuvent être utilisés dans la construction de nanocapteurs artificiels. Le projet noMagic, dans laquelle Schröder est impliqué, a été financé par le Conseil européen de la recherche (ERC), et manipule des cellules vivantes avec des canaux fabriqués artificiellement.