L'hémoglobine, la protéine des globules rouges chargée de transporter l'oxygène des poumons vers les tissus du corps (et de transporter le dioxyde de carbone dans la direction opposée), des chaînes polypeptidiques d'acides aminés séparées, ou des globines. La complexité de l'hémoglobine fournit un excellent exemple des niveaux structuraux qui déterminent la forme finale d'une protéine.

Primaire et secondaire: arrangements linéaires

La structure primaire d'une protéine se réfère à l'ordre de ses résidus d'acides aminés. . Deux des chaînes polypeptidiques de l'hémoglobine sont similaires, mais légèrement différentes, des deux autres: une paire a une histidine cruciale à son 87ème résidu, tandis que l'autre a cette histidine à son 92ème résidu. La structure secondaire se réfère à l'enroulement ou au pliage des chaînes en motifs réguliers; dans l'hémoglobine, chaque chaîne comprend huit ou neuf hélices alpha séparées les unes des autres par de courtes sections non hélicoïdales.

Tertiaire et quaternaire: la troisième dimension

La structure tertiaire d'une protéine décrit ses trois structure tridimensionnelle, qui résulte d'interactions non covalentes telles que la liaison hydrogène et les interactions de van der Waals parmi les résidus. Chaque polypeptide dans l'hémoglobine se plie pour créer une poche pour une unité d'hème, qui transporte réellement l'oxygène et le dioxyde de carbone. Enfin, les quatre chaînes de globine se réunissent en raison d'autres interactions non covalentes pour produire la structure quaternaire de la protéine hémoglobine complète.