Voici pourquoi:
* hydrophobicité: Les acides aminés hydrophobes ont des chaînes latérales qui ne sont pas attirées par l'eau. Ils préfèrent être à l'intérieur des protéines, loin de l'environnement aqueux.
* chaînes latérales non polaires: Leurs chaînes latérales n'ont pas de groupes qui gagnent ou perdent facilement des protons (ions H +) pour être chargés.
* pH et ionisation: Le pH d'une solution affecte l'état d'ionisation des acides aminés. À pH 6, le groupe carboxyle (COOH) des acides aminés est généralement déprotoné (COO), et le groupe amino (NH2) est généralement protoné (NH3 +). Cependant, ces charges sont sur l'épine dorsale de l'acide aminé, pas sur les chaînes latérales des acides aminés hydrophobes.
Exemples d'acides aminés hydrophobes:
* Alanine (Ala, A)
* Valine (val, v)
* Leucine (Leu, L)
* Isoleucine (ile, i)
* Proline (pro, p)
* Phénylalanine (Phe, F)
* Tryptophane (trp, w)
* Methionine (Met, M)
Remarque: Bien que ces acides aminés ne soient généralement pas chargés à pH 6, il peut y avoir de légères variations en charge en fonction de l'environnement protéique spécifique. Cependant, leur caractéristique principale est leur manque de charge significative.
