Le virus Ebola est un agent pathogène mortel qui provoque une fièvre hémorragique chez les humains et les primates non humains. Le virus est composé d’un génome d’ARN simple brin encapsidé par une protéine nucléocapside (NP). Le NP est chargé de protéger l’ARN viral de la dégradation et de faciliter sa réplication et sa transcription.

Des études antérieures ont montré que la NP du virus Ebola est une protéine hautement dynamique qui subit un certain nombre de changements conformationnels au cours de son cycle de vie. Cependant, les mécanismes moléculaires qui sous-tendent ces changements conformationnels ne sont pas entièrement compris.

Dans une étude récente, des chercheurs de l’Université du Texas à Austin ont utilisé des méthodes informatiques pour étudier la dynamique structurelle du NP du virus Ebola. Leurs résultats révèlent que le NP est stabilisé par un réseau de liaisons hydrogène et de ponts salins entre ses différents domaines. Ce réseau d’interactions contribue à maintenir la NP dans sa conformation fonctionnelle et empêche son déploiement.

Les chercheurs ont également découvert que le NP est sensible au clivage protéolytique par la protéase hôte, la furine. Le clivage de la furine du NP déclenche un certain nombre de changements conformationnels dans la protéine qui conduisent à la libération de l'ARN viral de la nucléocapside.

Ces résultats fournissent de nouvelles informations sur les mécanismes moléculaires qui régulent la dynamique conformationnelle du NP du virus Ebola. Ces informations pourraient être utilisées pour développer de nouvelles stratégies thérapeutiques visant à cibler le NP et à empêcher la réplication du virus.

L'étude a été publiée dans la revue "The Journal of Physical Chemistry B".