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    Découverte d'un mécanisme universel de régulation dans les cellules végétales

    Autour du centre catalytique se trouve un groupe de molécules, le domaine de gate, qui peut occuper deux positions différentes. Crédit :M. Künsting / HZB

    Toutes les cellules végétales tirent leur énergie principalement de deux organites qu'elles contiennent :les chloroplastes (responsables de la photosynthèse) et les mitochondries (responsables du cycle biochimique de la respiration qui transforme les sucres en énergie). Cependant, un grand nombre de gènes d'une cellule végétale dans ses mitochondries et ses chloroplastes peuvent développer des défauts, compromettre leur fonction. Néanmoins, les cellules végétales ont développé un outil étonnant appelé l'éditosome d'ARN (un grand complexe protéique) pour réparer ce genre d'erreurs. Il peut modifier l'ARN messager défectueux résultant d'un ADN défectueux en transformant (désamination) certains nucléotides de l'ARNm.

    Correction automatique des erreurs dans les cellules végétales

    La correction automatique des erreurs dans les plantes a été découverte il y a environ 30 ans par une équipe dirigée par le physiologiste des plantes Axel Brennicke et deux autres groupes simultanément. Ce mécanisme convertit certains nucléotides cytidines de l'ARN messager en uridine afin de corriger des erreurs dans l'ADN chloroplastique ou l'ADN mitochondrial. L'édition de l'ARN est donc essentielle à des processus tels que la photosynthèse et la respiration cellulaire chez les plantes. Des années plus tard, d'autres études ont montré qu'un groupe de protéines appelées protéines PPR avec des domaines DYW jouent un rôle central dans l'édition de l'ARN végétal. Ces protéines PPR avec des domaines DYW sont transcrites dans le noyau cellulaire et migrent à travers les cellules vers les chloroplastes et les mitochondries. Cependant, ils sont inactifs sur leur chemin vers ces organites. Ce n'est qu'une fois qu'ils sont dans les organites qu'ils deviennent actifs et exécutent leur fonction sur un site d'ARNm spécifique. Comment fonctionne cette activation, cependant, a été un mystère jusqu'à maintenant.

    ça ne marche pas dans un tube à essai

    Pendant de nombreuses années, il n'a pas été possible de produire synthétiquement ces protéines PPR de type DYW en laboratoire pour étudier de plus près leur fonction et leur structure. Ce n'est que maintenant qu'une équipe germano-japonaise dirigée par le biologiste structural et biochimiste Dr Gert Weber du Joint Protein Crystallography Group à Helmholtz-Zentrum Berlin et Freie Universität Berlin a réussi à le faire.

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