La séquence de changements que la lumière déclenche dans un photorécepteur bactérien commence par son échafaudage protéique plutôt que par le chromophore absorbant la lumière, une équipe tout-RIKEN a montré. Cette découverte va à l'encontre de la sagesse conventionnelle et jette un nouvel éclairage sur la façon dont les photorécepteurs peuvent convertir la lumière en énergie chimique si efficacement.

De nombreuses bactéries utilisent des molécules photosensibles spéciales appelées protéines photoréceptrices pour transformer la lumière en énergie chimique, qu'ils utilisent pour initier diverses fonctions biologiques.

Les scientifiques veulent depuis longtemps savoir comment les photorécepteurs bactériens sont si efficaces pour convertir la lumière. "L'une des questions fondamentales est de savoir comment ces biomolécules réalisent une telle efficacité, photoréactions à basse énergie, " dit Tahei Tahara. " C'est une question de longue date. " L'une des motivations pour découvrir le mécanisme de ces photorécepteurs est qu'il pourrait éclairer les efforts visant à développer des versions artificielles de ces molécules.

Le photorécepteur bactérien le plus étudié, bactériorhodopsine, contient un chromophore rétinien, qui change de forme lorsqu'il absorbe un photon de lumière jaune. Ce changement de configuration déclenche une série de changements structurels de la bactériorhodopsine qui lui permet de pomper des protons.

De façon intéressante, lorsque le chromophore rétinien de la bactériorhodopsine est mis en solution, son efficacité de conversion de la lumière est trois fois plus faible que lorsqu'elle est nichée dans la structure protéique de la bactériorhodopsine. Cela indique clairement que la protéine joue un rôle important dans la conversion de la lumière en énergie chimique.

Le changement de conformation du chromophore rétinien a été supposé être la première réponse de la bactériorhodopsine à la lumière. Mais Tahara et ses collègues du laboratoire de spectroscopie moléculaire RIKEN et du RIKEN Center for Advanced Photonics ont maintenant découvert qu'il y a une étape qui le précède :la protéine qui berce le chromophore rétinien modifie d'abord sa forme en réponse à la lumière. Ce changement dans la protéine pourrait aider le chromophore rétinien à utiliser efficacement la lumière.

L'équipe a utilisé une technique spectroscopique connue sous le nom de spectroscopie Raman stimulée par femtoseconde, qui peut observer des processus qui se produisent plus rapidement qu'une picoseconde (1 picoseconde =10−12 secondes), et étendu à la région ultraviolette profonde. Cela leur a permis d'examiner la partie protéique de la bactériorhodopsine.

Cette découverte a surpris Tahara. "Je ne m'attendais pas à ce que la protéine change de forme avant l'isomérisation du chromophore, mais quand j'ai vu les résultats expérimentaux, j'ai pensé "Wow, c'est effectivement le cas, '", dit-il. "C'était très surprenant, et nous étions très excités."

Alors que l'équipe a examiné la bactériorhodopsine dans cette étude, ils prévoient que le même effet pourrait bien se produire dans d'autres rhodopsines.