Une collaboration principalement dirigée par des scientifiques de l'Université d'agriculture et de technologie de Tokyo (TUAT) au Japon a développé une nouvelle méthode de conception moléculaire pour contrôler à la fois la réversibilité de la température et la rigidité des nanofibres qui sont des peptides gélifiants. L'hydrogel de nanofibres peptidiques peut être utilisé comme matériau biomédical. Cette méthode permettra aux nanofibres peptidiques d'être plus applicables dans le domaine biomédical.

Les chercheurs ont publié leurs résultats le 8 juillet dans Chimie-Un Journal Européen , qui a été mis en évidence sur la couverture avant et le profil de couverture.

En général, certains peptides forment des hydrogels de nanofibres. Ces peptides sont de courtes chaînes d'acides aminés naturels présents dans tous les organismes vivants. Comme ils sont bio-friendly, ils ont été largement utilisés en médecine tels que les matériaux de récupération de tissus, matériaux médicaux régénératifs, matrices extracellulaires, matériaux de culture cellulaire, et des conteneurs de livraison de médicaments.

"Pour certaines applications médicales des peptides nanofibres, nous devons développer une technique pour contrôler à la fois la rigidité (résistance mécanique) et la réponse en température changeant entre gel (solide) et sol (liquide), " a déclaré Takahiro Muraoka, Doctorat., auteur correspondant de l'article et professeur agrégé au Département de chimie appliquée, Ecole Supérieure d'Ingénieurs de la TUAT. "Il est, cependant, difficile d'améliorer les deux fonctionnalités en même temps. Par exemple, lors de l'augmentation de la rigidité d'une nanofibre peptidique par remplacement d'un simple acide aminé alanine par un acide aminé plus hydrophobe phénylalanine, on sait que la réponse en température est souvent perdue."

Dans leurs expériences, ils ont découvert qu'un remplacement d'acide aminé que l'on pensait rendre un gel plus mou formait de manière inattendue un gel plus dur. Ils ont utilisé 5 ensembles de peptides différents qui avaient 16 acides aminés. De façon intéressante, un peptide particulier n'a pas perdu la réponse de température. Le peptide (concentration à 1% en solution) a formé un gel (solide) à 20°C (68°F) et lors de l'augmentation de la température à 80°C (178°F), le gel est devenu mou (liquide). Lors de la réduction de la température de 80°C à 20°C, le gel solide s'est à nouveau formé. "Cette caractéristique de température réversible est applicable pour l'administration de médicaments par injection locale, " dit Muraoka.

Ils ont remplacé l'alanine au milieu du peptide par la glycine, l'acide aminé le plus simple. Le remplacement de la glycine rend généralement le gel plus doux. Ils ont utilisé des instruments d'analyse réguliers tels que CD, RI, et la microscopie MET pour comprendre précisément comment le gel s'est formé. Ils ont également utilisé une approche informatique, appelée simulation de dynamique moléculaire. « Sur la base de nos résultats, nous sommes maintenant capables de mieux concevoir des peptides par simulation informatique, " dit Muraoka.

Par ailleurs, la nanofibre peptidique était adhésive cellulaire, qui convient comme biomatériau pour la culture cellulaire et la régénération tissulaire. « Cette recherche ouvrira de nouvelles voies vers la conception de nanofibres peptidiques plus applicables biomédicales, " ajouta Muraoka.