Alors que les enzymes à écoulement libre voyagent au milieu d'une mer de polymères, une équipe d'ingénierie de Northwestern a découvert que ces enzymes préfèrent joindre certaines séquences de polymères par rapport à d'autres, une découverte qui pourrait conduire à des applications dans un large éventail de domaines allant du traitement des déchets nucléaires à l'administration de médicaments.

"De tous ces lots d'aléatoire, nous avons découvert que chaque enzyme particulière sélectionne une séquence qu'elle préfère, " a déclaré Monica Olvera de la Cruz, le professeur Lawyer Taylor de science et génie des matériaux à la McCormick School of Engineering and Applied Science de Northwestern, qui a dirigé l'étude. "C'est important car cela nous éclaire sur la façon dont nous pourrions concevoir la composition d'un lot de polymères, ils disperseront donc activement les enzymes dans des environnements non biologiques. »

Rédigé par Olvera de la Cruz et deux collègues du département de science et d'ingénierie des matériaux de McCormick - l'associé de recherche principal Trung Dac Nguyen et le professeur assistant de recherche Baofu Qiao - l'étude, intitulé « Encapsulation efficace de protéines avec des copolymères aléatoires, " publié aujourd'hui, 11 juin dans le Actes de l'Académie nationale des sciences .

Les enzymes jouent un rôle vital dans une gamme de processus chimiques et biologiques en facilitant et en dirigeant les réactions biochimiques. En raison de la solubilité limitée de certains substrats dans l'eau, la préservation et/ou l'amélioration de la capacité catalytique de certaines enzymes dans des solutions non aqueuses sont de plus en plus demandées. Cependant, la plupart des enzymes perdent rapidement leur activité chimique lorsqu'elles sont exposées à des environnements non biologiques, y compris les solvants organiques comme le toluène et le tétrahydrofurane. Alors que de nombreuses stratégies de stabilisation enzymatique ont été utilisées, telles que l'ingénierie inverse des séquences enzymatiques, décorer des enzymes avec des tensioactifs, ou en modifiant les solvants, la plupart d'entre eux sont soit limités à des enzymes et des solvants spécifiques, soit peu rentables.

Effectuer des simulations informatiques chez Quest, L'installation de calcul haute puissance de Northwestern, les chercheurs ont examiné :les facteurs clés qui déterminaient la couverture des copolymères aléatoires avec différents types d'enzymes dans un solvant donné; comment les enzymes ont sélectionné les copolymères statistiques pour se protéger des solvants défavorables; et la relation entre les caractéristiques de surface de l'enzyme et les caractéristiques du polymère.

« Nous avons constaté que les enzymes sélectionnent en effet certaines séquences polymères qui couvrent au mieux leur surface hors du pool des polymères, " Trung a déclaré. " Les copolymères aléatoires fournissent la composition et la diversité de séquences similaires à celles des enzymes désordonnées, ce qui explique pourquoi ils peuvent couvrir efficacement de nombreuses enzymes de tailles différentes, forme, et les motifs de surface."

L'étude, alimenté par une subvention du département américain de l'Énergie et le soutien de la Fondation Sherman Fairchild qui a permis le travail de calcul, souligne que cette famille spéciale de copolymères est un excellent matériau candidat pour la synthèse d'organites sans membrane - les gouttelettes liquides de la taille d'un micron à l'intérieur des cellules d'organismes vivants - ainsi que pour la stabilisation et la délivrance d'enzymes dans plusieurs milieux non biologiques.

"À l'heure actuelle, par exemple, les chercheurs de l'industrie pharmaceutique essaient de faire correspondre parfaitement les séquences, " a déclaré Olvera de la Cruz. " Notre découverte fournit des directives pour rendre la dispersion des enzymes beaucoup plus rentable et efficace. "

Olvera de la Cruz et ses collègues envisagent maintenant d'étudier comment les organites sans membrane pourraient se former spontanément avec ces copolymères-enzymes, comment contrôler leurs tailles, et comment les propriétés structurelles des enzymes pourraient être affectées à l'intérieur des organites.

"La prochaine étape sera d'explorer les possibilités de concentrer différentes enzymes ensemble, ce qui est très prometteur pour faire progresser leur capacité catalytique, dans la création de nouveaux produits chimiques, ainsi que dans le traitement des déchets industriels, de manière efficace, " a déclaré Olvera de la Cruz.