Les scientifiques ont identifié un mécanisme de liaison moléculaire unique qui aide à empêcher les créatures non mammifères de geler à des températures inférieures à zéro. Glycoprotéines antigel (AFGP), produit par les poissons polaires, inhiber la croissance de la glace pour empêcher leur corps de geler. Ce mécanisme de liaison à la glace, dont les scientifiques savaient qu'il était doux et flexible, resté un mystère jusqu'à maintenant. À l'aide de simulations moléculaires, les scientifiques ont identifié les détails de ce mécanisme de liaison.

Leurs résultats ont été publiés début avril dans le Journal de l'American Chemical Society comme article de couverture.

"Sur la terre, il y a des environnements extrêmement sévères, [y compris] la région polaire, " dit Kenji Mochizuki, professeur adjoint à l'Institute for Fiber Engineering de l'Université de Shinshu au Japon et premier auteur de l'article. "La plupart des organismes ne peuvent pas y survivre, mais certains se sont adaptés à ces conditions en utilisant la stratégie astucieuse de l'inhibition de la croissance de la glace par les glycoprotéines antigel."

Poisson polaire, par exemple, existent dans l'eau qui est d'environ deux degrés au-dessous du point de congélation. Ils produisent des AFGP avec des sucres attachés, qui arrête l'inclinaison naturelle des petits cristaux de glace à se lier à de plus gros cristaux de glace. Le problème avec l'imagerie de ces AFGPS et de leurs sucres attachés est qu'ils n'ont pas de forme tridimensionnelle spécifique, contrairement aux autres protéines antigel (AFP). Sans rigidité, il est difficile d'imager la protéine pour élucider sa structure et sa fonction.

Avant l'étude de Mochizuki et de son équipe, les scientifiques ne comprenaient pas comment la glycoprotéine antigel interagissait avec la glace ou en quoi elle différait des protéines antigel ordinaires.

"Les protéines antigel sont des molécules rigides et ont des propriétés bien définies, structures tridimensionnelles, " dit Mochizuki. " D'un autre côté, les glycoprotéines antigel sont des molécules molles et flexibles, ils ne peuvent donc pas être cristallisés.

Les molécules flexibles ont tendance à ne pas bien se lier à la glace, mais les scientifiques savaient déjà que les glycoprotéines antigel inhibaient en fait mieux la recristallisation de la glace que les protéines antigel typiques, bien qu'ils ne savaient pas pourquoi, selon Mochizuki. En collaboration avec le département de chimie de l'Université de l'Utah, Mochizuki a utilisé des simulations moléculaires pour modéliser les glycoprotéines antigel et a examiné comment elles interagissaient avec la glace.

"Nous avons pensé que la fonction flexible des glycoprotéines antigel pourrait produire une manière de liaison unique, " a déclaré Mochizuki. " Nous avons découvert que les glycoprotéines antigel présentent diverses conformations de liaison... et marchent sur des surfaces glacées jusqu'à ce qu'elles rencontrent une marche de glace. "

Mochizuki a examiné AFGP8, la protéine la plus courte de la famille AFGP. Mochizuki a découvert que AFGP8 est séparé en groupes hydrophiles et hydrophobes, ce dernier s'adsorbe à la surface de la glace, ce qui signifie qu'il reste sous forme de film mince sur la glace. L'adsorption d'AFGP8 sur la surface plane de la glace faible, bien que, ainsi AFGP8 se déplace à travers la surface de la glace jusqu'à ce qu'il se lie sélectivement aux points de croissance de la glace. Mochizuki a surnommé ce mouvement "marcher".

"Leur mouvement d'errance sur [la] surface de la glace et de trouver une marche est significativement différent du comportement de liaison des protéines antigel, " dit Mochizuki.

La découverte a des applications futures potentielles pour une meilleure conservation des aliments et des tissus biologiques sous des températures extrêmes. Mochizuki continuera à étudier les AFP et les AFGP pour élucider leurs mécanismes plus précisément et, espérons-le, concevoir des protéines ou des polymères artificiels qui présentent des activités antigel plus fortes.