Images montrant la cristallisation de l'hème. L'image de gauche montre une cristallisation normale et la droite la montre en l'absence de la protéine PV5. Crédit :L'Institut Francis Crick
De nouvelles recherches de l'Institut Francis Crick ont découvert comment le parasite du paludisme se protège des composés toxiques dans les globules rouges.
Le paludisme en cause environ 400, 000 décès dans le monde chaque année. Elle est causée par des parasites Plasmodium qui sont transmis par les moustiques et se développent dans la circulation sanguine d'une personne.
Dans leur étude, Publié dans Actes de l'Académie nationale des sciences , Des chercheurs de Crick et des collègues d'Allemagne et de Suisse ont identifié une protéine utilisée par le parasite du paludisme pour se protéger d'un composé toxique dans les globules rouges. Ils espèrent que cela pourrait conduire au développement de médicaments qui bloquent ce processus.
Lorsque le parasite du paludisme pénètre dans un globule rouge, il digère l'hémoglobine, conduisant à la libération d'un composé appelé hème, qui est toxique pour le parasite s'il est laissé libre à l'intérieur de la cellule.
Les chercheurs ont découvert que pour surmonter cela, le parasite utilise une protéine, appelé PV5, pour contrôler un processus où les molécules d'hème libres sont réunies en cristaux insolubles qui ne sont pas nocifs. Ceci est vital pour la survie du parasite du paludisme.
Lorsque les chercheurs ont bloqué cette protéine en laboratoire, ils ont découvert que le parasite du paludisme infectant l'homme produisait des cristaux moins nombreux et très déformés. Lorsque la protéine a été bloquée chez des souris infectées par une souche de rongeur du paludisme, le parasite est devenu plus sensible à plusieurs médicaments antipaludiques.
Joachim Matz, L'auteur principal et chercheur postdoctoral du Laboratoire de biochimie du paludisme au Crick déclare :« L'importance de la cristallisation de l'hème pour le paludisme est comprise depuis un certain temps, mais ce qui manquait, c'est la connaissance de la façon dont ce processus est contrôlé par le parasite. En identifiant une protéine clé de ce processus, nous avons ouvert la porte à de nouveaux traitements potentiels qui peuvent arrêter le paludisme dans son élan".
Mike Blackman, L'auteur et chef de groupe du Laboratoire de biochimie du paludisme au Crick déclare :« Le problème du paludisme qui développe une résistance aux médicaments antipaludiques est une grave préoccupation. Le parasite est déjà résistant à de nombreux médicaments et cela sous-tend le besoin de trouver de nouveaux traitements. »
"Nous espérons qu'une meilleure compréhension des mécanismes en jeu au cours de ce processus de cristallisation de l'hème fournira des informations précieuses pour le développement de futurs médicaments."
Les chercheurs continueront d'étudier le rôle du PV5 lors de la cristallisation de l'hème, en vue d'identifier le mécanisme exact derrière ce processus.