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    Biocatalyse :nouvelle méthode pour piloter des enzymes catalytiquement actives

    Marco Krewing, Abdulkadir Yayci et Julia Bandow étudient les possibilités de catalyse respectueuse de l'environnement avec des enzymes. Crédit : RUB, Marquard

    Une équipe de recherche de Bochum a développé une nouvelle méthode pour piloter des enzymes catalytiquement actives.

    Par rapport aux méthodes chimiques traditionnelles, la catalyse enzymatique présente de nombreux avantages. Mais il a aussi des faiblesses. Certaines enzymes ne sont pas très stables. Les enzymes qui convertissent le peroxyde d'hydrogène sont même inactivées par des concentrations élevées du substrat. Une équipe de recherche de la Ruhr-Universität Bochum (RUB), avec des partenaires internationaux, a développé un procédé dans lequel la matière première, c'est-à-dire le peroxyde d'hydrogène, alimente les biocatalyseurs de manière contrôlée à l'aide de plasma. Les enzymes elles-mêmes sont protégées des composants nocifs du plasma par une couche tampon. En utilisant deux enzymes modèles, l'équipe a montré que le processus fonctionne, comme indiqué dans le journal ChemSusChem à partir du 5 février 2020.

    Conditions plus douces, moins de consommation d'énergie et de gaspillage

    En biocatalyse, les produits chimiques sont produits par les cellules ou leurs composants, notamment par des enzymes. La biocatalyse présente de nombreux avantages par rapport aux procédés chimiques traditionnels :les conditions de réaction sont généralement beaucoup plus douces, la consommation d'énergie est moindre et moins de déchets toxiques sont produits. La spécificité élevée des enzymes signifie également que moins de réactions secondaires se produisent. De plus, certains produits chimiques fins ne peuvent être synthétisés que par biocatalyse.

    Le point faible de la biocatalyse enzymatique est la faible stabilité de certaines enzymes. "Étant donné que l'enzyme doit souvent être remplacée dans de tels cas - ce qui est coûteux - il est extrêmement important d'augmenter la stabilité dans les conditions de production, " explique l'auteur principal Abdulkadir Yayci de la chaire de microbiologie appliquée dirigée par le professeur Julia Bandow.

    Peroxyde d'hydrogène :nécessaire, mais nuisible

    L'équipe de recherche a étudié deux classes similaires d'enzymes :les peroxydases et les peroxygénases. Les deux utilisent du peroxyde d'hydrogène comme matériau de départ pour les oxydations. Le problème crucial est que le peroxyde d'hydrogène est absolument nécessaire à l'activité, mais à des concentrations plus élevées, cela conduit à une perte d'activité des enzymes. En ce qui concerne ces classes d'enzymes, il est donc indispensable de fournir du peroxyde d'hydrogène à des doses précises.

    À cette fin, les chercheurs ont étudié les plasmas comme source de peroxyde d'hydrogène. Le plasma décrit le quatrième état de la matière qui est créé lorsque de l'énergie est ajoutée à un gaz. Si les liquides sont traités avec des plasmas, un grand nombre d'espèces réactives d'oxygène et d'azote sont formées, dont certains réagissent ensuite pour former du peroxyde d'hydrogène à vie longue, qui peut être utilisé pour la biocatalyse.

    Des réactions biocatalytiques avec du peroxyde d'hydrogène généré par plasma sont possibles

    Dans une expérience dans laquelle la peroxydase de raifort a servi comme l'une des enzymes modèles, l'équipe a montré que ce système fonctionne en principe. À la fois, les chercheurs ont identifié les points faibles du traitement plasma :« Le traitement plasma attaque et inactive aussi directement les enzymes, très probablement par le très réactif, espèces à vie courte dans le liquide traité au plasma, " souligne Abdulkadir Yayci. Le groupe de recherche a amélioré les conditions de réaction en liant l'enzyme à un support inerte. Cela crée une zone tampon au-dessus de l'enzyme dans laquelle les espèces plasmatiques hautement réactives peuvent réagir sans endommager l'enzyme.

    Les chercheurs ont ensuite testé leur approche en utilisant une deuxième enzyme, la peroxygénase non spécifique du champignon Agrocybe aegerita. Cette peroxygénase a la capacité d'oxyder un grand nombre de substrats de manière très sélective. "Nous avons démontré avec succès que cette spécificité est maintenue même sous traitement plasma et que des réactions biocatalytiques hautement sélectives sont possibles en utilisant le plasma, " conclut Julia Bandow.


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