Des scientifiques de la Michigan State University ont produit des résultats expérimentaux et de modélisation qui mettent en lumière le fonctionnement d'un type particulier d'enzyme pendant la formation des spores, potentiellement faire progresser la recherche sur la santé humaine et les maladies.
L'oeuvre, publié dans le Actes de l'Académie nationale des sciences , peut conduire à de nouvelles stratégies pour contrôler la formation de spores, des cellules hautement résistantes qui favorisent la persistance de certains agents pathogènes humains importants. Cela pourrait avoir des implications plus profondes, car ces enzymes sont largement conservées dans presque tous les organismes vivants, y compris les humains.
"L'idée est que si vous comprenez le processus de sporulation, alors vous pourriez être en mesure de concevoir des moyens de l'inhiber ou de l'améliorer, parce qu'il y a en fait de bonnes fins que les spores servent, " a déclaré Lee Kroos, professeur au Département de biochimie et de biologie moléculaire du Collège des sciences naturelles de la MSU et auteur principal de l'étude. "Par exemple, les gens fabriquent des spores pour afficher des objets à leur surface afin de fabriquer des vaccins ou quelque chose que nous pouvons ingérer, comme un probiotique."
Un groupe d'enzymes, appelées protéases intramembranaires, ou IMMP, réguler divers processus en coupant des protéines à l'intérieur d'une membrane cellulaire ou près de la surface membranaire. Les recherches menées par Kroos et l'équipe de recherche éclairent comment l'enzyme IMMP interagit avec la protéine qu'elle coupe pendant la sporulation, la formation de bactéries dormantes. L'enzyme et la protéine se trouvent couramment dans les bactéries sporulées. Comprendre comment les deux protéines interagissent est la première étape vers l'élaboration de stratégies pour contrôler la formation de spores.
"Ces IMMP sont comme des ciseaux dans une membrane car ils coupent d'autres protéines et les libèrent de la membrane, " dit Kroos, qui est également un scientifique MSU AgBioResearch. "Les protéines qu'ils coupent peuvent être des facteurs de transcription - des protéines qui régulent d'autres gènes - par exemple, signaler un changement de température, et c'est un moyen de communiquer à travers une membrane."
Postdoc Sabyasachi Halder et étudiant diplômé Daniel Parrell dans le groupe Kroos, avec Michael Feig et Doug Whitten, collègues de la biochimie et de la biologie moléculaire, directeur de l'installation de protéomique pour l'installation de soutien technologique à la recherche MSU, se sont concentrés sur un modèle d'agents pathogènes importants tels que celui qui cause l'anthrax. Autres cousins de B. subtilis, appelé Clostridia, provoquer des maladies telles que le tétanos et le botulisme.
« Les spores sont des cellules au repos, elles n'ont pas besoin de nourriture et elles sont très résistantes à la sécheresse, chaleur et lumière UV, " a déclaré Kroos. "C'est un moyen pour les cellules de survivre lorsque les conditions sont mauvaises. C'est vraiment important, car il existe un certain nombre d'agents pathogènes qui forment des spores et persistent dans l'environnement jusqu'à ce qu'un hôte approprié soit présent."
Le modèle pourrait aider à développer des médicaments qui inhiberaient ou amélioreraient ces types d'enzymes. Le travail a des implications au-delà de la sporulation, parce que les enzymes se trouvent chez les humains et d'autres animaux, ainsi que dans les plantes.
"Nous étudions les enzymes dans les bactéries parce que les bactéries sont faciles à étudier, mais nous imaginons que certaines des choses fondamentales que nous apprenons se trouveront dans les enzymes apparentées d'autres organismes, " dit Kroos. " Par exemple, chez l'homme, il existe une enzyme apparentée qui est impliquée dans l'expression des gènes qui contrôlent le métabolisme du cholestérol et des acides gras et répondent à certains types de stress qui provoquent le développement ou l'inflammation des protéines.
