Voici pourquoi:
* Forme et complémentarité de la forme: Les enzymes ont une forme tridimensionnelle unique avec des sites actifs spécifiques. Ces sites actifs sont comme des «verrous» qui ne s'adaptent que des «clés» spécifiques, qui sont les substrats. La forme et la distribution de charge du site actif doivent compléter la forme et la distribution de charge du substrat pour la liaison.
* "Lock and Key" Modèle: Le modèle classique "Lock and Key" illustre cette spécificité. Le site actif de l'enzyme est le verrou et le substrat est la clé. Seule la touche correcte (substrat) peut s'intégrer dans le verrou (site actif).
* Modèle d'ajustement induit: Un modèle plus précis est le modèle "ajustement induit". Ce modèle suggère que le site actif de l'enzyme peut légèrement changer de forme pour mieux accueillir le substrat, mais l'ajustement doit toujours être très spécifique.
Exemples de spécificité enzymatique:
* lactase Décompose spécifiquement le lactose (sucre de lait).
* sucrase Décompose spécifiquement le saccharose (sucre de table).
* pepsin Décompose spécifiquement les protéines.
Conséquences de la spécificité:
* Efficacité: Les enzymes peuvent catalyser les réactions à des taux beaucoup plus rapides que les réactions non enzymatiques car elles n'interagissent qu'avec leurs substrats spécifiques.
* Régulation: La spécificité enzymatique permet la régulation des voies métaboliques. Différentes enzymes peuvent être régulées pour contrôler quelles réactions se produisent à des moments et des emplacements spécifiques.
Exceptions à la spécificité:
Bien que les enzymes soient généralement très spécifiques, il existe quelques exceptions. Certaines enzymes peuvent se lier à une petite gamme de substrats associés, et certaines enzymes peuvent être modifiées pour accepter différents substrats. Cependant, ces exceptions sont rares et le principe de la spécificité enzymatique est vrai pour la grande majorité des enzymes.
