1. Séquence d'acides aminés (structure primaire): Ceci est le bloc de construction fondamental. L'ordre spécifique des acides aminés dans une chaîne polypeptidique dicte tous les niveaux structurels ultérieurs. Chaque acide aminé a des propriétés uniques (taille, charge, hydrophobicité) qui influencent les interactions et le pliage.
2. Liaison hydrogène: Une interaction clé entre les chaînes latérales d'acides aminés et le squelette peptidique. Ces liaisons aident à stabiliser les structures secondaires comme les hélices alpha et les feuilles bêta.
3. Interactions hydrophobes: Les acides aminés non polaires ont tendance à se regrouper à l'intérieur de la protéine, loin de l'environnement aqueux. Cela entraîne le pliage et crée un noyau hydrophobe.
4. Interactions électrostatiques: Les acides aminés chargés (interactions ioniques) s'attirent ou se repoussent, influençant la forme et la stabilité des protéines.
5. Interactions de van der Waals: Les attractions faibles et courtes entre tous les atomes d'une protéine contribuent à la stabilité globale.
6. Obligations disulfure: Les liaisons covalentes entre les résidus de cystéine peuvent créer des liens solides qui stabilisent la structure des protéines, en particulier dans les protéines extracellulaires.
7. Interactions avec le solvant (eau): L'environnement environnant (par exemple, l'eau, les lipides) peut influencer le repliement et la conformation des protéines en favorisant les interactions avec certains acides aminés.
8. Chaperons: Les protéines cellulaires qui aident à un pliage des protéines approprié, empêchant l'agrégation et le mauvais repliement.
9. Modifications post-traductionnelles: Les modifications chimiques après la traduction peuvent modifier la structure et la fonction des protéines. Les exemples incluent la phosphorylation, la glycosylation et l'acétylation.
10. Température et pH: Ces facteurs peuvent perturber l'équilibre délicat des forces qui maintiennent la structure des protéines.
Structure hiérarchique:
* Structure primaire: La séquence linéaire des acides aminés.
* Structure secondaire: Des modèles de pliage locaux, comme les hélices alpha et les feuilles bêta, formées par une liaison hydrogène dans le squelette du peptide.
* Structure tertiaire: La forme globale tridimensionnelle d'une seule chaîne polypeptidique, résultant des interactions entre les chaînes latérales.
* Structure quaternaire: La disposition de plusieurs chaînes polypeptidiques (sous-unités) dans un complexe protéique fonctionnel.
Les facteurs qui influencent la structure des protéines sont étroitement liés, et un changement dans l'un peut affecter la conformation et la fonction de la protéine entière. Cette interaction complexe garantit que les protéines jouent leurs rôles divers dans les organismes vivants.
