Résumé :
Le chaperon Hsp70 joue un rôle essentiel dans divers processus cellulaires, notamment le repliement des protéines, la dégradation des protéines et le trafic des protéines. Cette étude révèle un nouveau mécanisme par lequel Hsp70 stabilise les protéines repliées. La protéine chaperon Hsp70 effectue plusieurs tâches essentielles au sein des cellules. Il aide les protéines à se replier dans leur forme correcte, les empêche de s’agréger et répare les protéines endommagées. Cela garantit que les protéines sont capables de remplir leur rôle dans l’organisme.
Hsp70 remplit ces fonctions en se liant aux protéines de manière régulée. Dans cette étude, les chercheurs ont découvert un nouveau mécanisme par lequel Hsp70 peut se lier et stabiliser les protéines repliées. Ils ont identifié un commutateur moléculaire au sein de Hsp70 qui lui permet de « se fixer » sur les protéines repliées et de les empêcher de se déployer.
Comprendre ce nouveau mécanisme pourrait aider à développer de nouvelles thérapies pour les maladies dans lesquelles les protéines se replient et s'agrègent mal, comme les maladies d'Alzheimer et de Parkinson.
Principales conclusions :
- Hsp70 interagit avec les protéines repliées de manière ATP-dépendante en utilisant son domaine ATPase.
- La présence d'ADP dans la poche ATPase induit des changements conformationnels de Hsp70, l'amenant à se fixer sur des protéines repliées.
- Le mécanisme de serrage empêche le dépliage des protéines repliées et les protège de l'agrégation.
Importance :
L’étude fournit de nouvelles informations sur les mécanismes moléculaires par lesquels le chaperon Hsp70 stabilise les protéines repliées et empêche leur agrégation. Ces connaissances pourraient contribuer au développement de stratégies thérapeutiques pour les maladies liées au mauvais repliement des protéines.
