1. Chaperons moléculaires :
- Les chaperons moléculaires sont des protéines spécialisées qui aident au repliement des protéines, empêchent l'agrégation et facilitent les états conformationnels corrects. Ils jouent un rôle crucial dans la reconnaissance des protéines mal repliées et dans le guidage de leur repliement.
- Les chaperons se lient aux régions hydrophobes exposées des protéines mal repliées, les empêchant ainsi de s'agréger avec d'autres protéines.
- Ils utilisent l'énergie de l'hydrolyse de l'ATP pour induire des changements de conformation et faciliter le repliement correct des protéines.
- Des exemples de chaperons moléculaires incluent Hsp70, Hsp90, Hsp60 et GroEL/GroES.
2. Protéasome et système ubiquitine-protéasome (UPS) :
- Le protéasome est un complexe protéase multi-sous-unités responsable de la dégradation des protéines endommagées, mal repliées et inutiles.
- L'UPS implique le marquage de protéines mal repliées avec de l'ubiquitine, une petite protéine qui sert de signal de dégradation.
- Les ligases d'ubiquitine attachent des chaînes d'ubiquitine à la protéine mal repliée, la marquant pour sa reconnaissance par le protéasome.
- Le protéasome déplie alors la protéine ubiquitinée, la dégrade en petits peptides, et recycle les acides aminés.
En plus de ces mécanismes primaires, les cellules emploient également d’autres processus, tels que l’autophagie, pour éliminer les protéines mal repliées et maintenir l’intégrité cellulaire. Le choix précis du mécanisme dépend de la gravité du mauvais repliement des protéines et du contexte cellulaire.
