Les humains ont involontairement mené des expériences d'évolution pendant des millénaires grâce à la domestication de plantes, d'animaux et de champignons. À commencer par les expériences fondatrices de William Dallinger à la fin du 19 ^e siècle, de telles expériences ont été réalisées dans des conditions de laboratoire contrôlées pour mieux comprendre les processus et les contraintes de l'évolution.

Les expériences évolutives consistent généralement à imposer une pression sélective bien définie (comme une température extrême, des nutriments limités ou la présence d'un composé toxique) à un organisme, puis à étudier comment il s'adapte à ces nouvelles conditions. L'expérience d'évolution contrôlée la plus ancienne a été lancée en 1998 par Richard Lenski et se poursuit à ce jour, impliquant plus de 60 000 générations de la bactérie Escherichia coli.

Bien que ces expériences aient fourni un aperçu fondamental des processus évolutifs tels que l'adaptation, la sélection et la mutation, il est clair que l'évolution naturelle se produit sous des contraintes beaucoup plus complexes. Une nouvelle étude publiée dans Genome Biology and Evolution jette un nouvel éclairage sur la manière dont l'évolution en laboratoire peut différer de ce qui se passe dans la nature.

Selon la co-auteure Ruth Hershberg, professeure agrégée au Technion-Israel Institute of Technology, leurs "résultats montrent que l'adaptation en laboratoire, qui se produit en réponse à des pressions assez simples et fortes, peut souvent se produire par le biais de mutations qui soit ne peuvent pas se produire dans la nature, soit sont très transitoires, s'ils se produisent."

L'étude, qui a été co-écrite par Technion Ph.D. Yasmin Cohen, étudiante, a cherché à expliquer un paradoxe apparent remarqué par les auteurs lorsqu'ils réfléchissaient aux mutations identifiées dans leurs propres expériences d'évolution impliquant des bactéries :à savoir que les protéines dans lesquelles les mutations se produisent le plus souvent en laboratoire sont les mêmes que celles qui changent le plus lentement sur de longues échelles de temps évolutives.

Pour approfondir cette observation, Cohen et Hershberg ont spécifiquement examiné deux gènes codant pour l'enzyme centrale de l'ARN polymérase (RNAPC), qui se sont révélés impliqués dans l'adaptation dans de nombreuses expériences d'évolution indépendantes en laboratoire chez E. coli, l'espèce la plus couramment utilisée pour ces derniers. types d'expériences.

Leur étude de la littérature a identifié des mutations adaptatives à 140 positions d'acides aminés dans ces protéines en réponse à 12 conditions de laboratoire différentes, y compris l'exposition aux antibiotiques, l'épuisement prolongé des ressources, la croissance à des températures élevées et la croissance dans des milieux à faible teneur en nutriments (minimes). Étonnamment, il y avait très peu de chevauchement dans ces sites adaptatifs, avec seulement quatre des 140 apparaissant sous plus d'une condition.

De plus, en comparant ces sites avec le reste de la séquence protéique à travers les lignées bactériennes, les auteurs ont découvert que non seulement l'adaptation en laboratoire se produit via des mutations de protéines hautement conservées, mais même au sein des protéines RNAPC, les sites d'acides aminés couramment mutés. dans les expériences de laboratoire avaient tendance à être plus fortement conservées dans la nature que d'autres positions au sein de ces protéines.

Une analyse plus approfondie a identifié un certain nombre de modèles intrigants. Les positions auxquelles l'adaptation s'est produite dans les expériences de laboratoire avaient également tendance à tomber dans des domaines fonctionnels protéiques définis, à se regrouper les unes près des autres sur la structure protéique et à être situées à proximité du site actif RNAPC plus souvent que d'autres sites.

Pour voir si une dynamique similaire était en jeu pour d'autres protéines, Cohen et Hershberg ont examiné 19 autres protéines contenant des mutations adaptatives associées à l'épuisement des ressources. Ils ont découvert que, comme pour les protéines RNAPC, les sites associés à l'adaptation dans les expériences de laboratoire avaient tendance à être plus fortement conservés chez les bactéries.

Encore plus intéressant, lorsque l'on examine les quatre pressions sélectives pour lesquelles il y avait suffisamment de données, ces modèles étaient valables pour l'exposition aux antibiotiques, les milieux minimaux et l'épuisement prolongé des ressources, mais pas pour la croissance à des températures élevées. Ainsi, les adaptations aux températures élevées ne présentent pas une conservation plus élevée, ne sont pas regroupées les unes à côté des autres ou du site actif du complexe et ne sont pas enrichies dans les domaines fonctionnels.

Comme le note Hershberg, on ne sait pas à quel point cette découverte est courante. "Nous ne pouvons actuellement pas être certains si les adaptations à la plupart des conditions se comportent comme la majorité des adaptations caractérisées, la température élevée étant une valeur aberrante, ou s'il existe de nombreuses conditions sans données actuellement disponibles qui ressemblent plus étroitement à ce que l'on voit pour la température élevée."

Ce qui est clair, c'est que la dynamique de l'adaptation en laboratoire diffère grandement de celle de l'adaptation naturelle. En effet, comme l'expliquent les auteurs, "dans les expériences de laboratoire, les bactéries sont généralement exposées à des pressions sélectives relativement simples, fortes et constantes. Les pressions sélectives auxquelles sont confrontées les environnements plus naturels sont probablement beaucoup plus complexes, plusieurs facteurs différents exerçant des pressions contradictoires. simultanément et/ou avec des pressions sélectives qui changent avec le temps. Les adaptations du type qui se produisent si facilement au cours de l'évolution en laboratoire peuvent ne pas être aussi facilement autorisées dans les environnements naturels... De plus, si de telles adaptations se produisent en réponse à un ensemble spécifique de conditions, elles peut s'avérer très transitoire, sa fréquence diminuant rapidement une fois que les conditions changent."

Afin d'approfondir ces questions, Hershberg estime qu'il sera "important d'essayer de comprendre ce que ces adaptations font dans le contexte dans lequel elles sont adaptatives et de mesurer leurs effets sur la forme physique dans diverses conditions... Se concentrer sur les adaptations enzymatiques RNAPC pourrait être un point de départ utile." Il est important de noter que de telles études pourraient fournir de nouvelles informations sur les mécanismes par lesquels l'évolution se produit, à la fois en laboratoire et dans la nature. Selon Hershberg, "Comprendre les raisons de ces différences peut nous permettre d'apprendre des leçons importantes sur l'adaptation naturelle." + Explorer plus loin

Une abondance de mutations bénéfiques