Les scientifiques du NREL Michael Himmel (à gauche), Roman Bruneky, et Yannick Bomble avec la source de diffraction des rayons X utilisée pour déterminer la structure de la cellulase C. bescii CelA. Crédit :Dennis Schroeder/NREL
Une enzyme découverte au Laboratoire national des énergies renouvelables (NREL) du Département de l'énergie des États-Unis (DOE) s'avère apte à décomposer les fibres de cellulose, que leur structure cristalline soit simple ou très complexe. Aucune autre enzyme n'a montré cette capacité.
L'enzyme, appelé CelA, vient de Caldicellulosiruptor bescii, et les scientifiques du NREL ont rapporté il y a trois ans, dans la revue Science, comment il peut convertir la biomasse en sucres plus rapidement que les catalyseurs concurrents dans les préparations enzymatiques commerciales. L'étude de suivi, détaillé dans le nouveau Rapports scientifiques papier, La Cellulase Multi Domain Caldicellulosiruptor bescii CelA excelle dans l'hydrolyse de la cellulose cristalline, souligne comment l'enzyme pourrait aider à éliminer l'un des obstacles techniques et économiques empêchant les biocarburants cellulosiques de devenir une réalité commerciale.
La structure cristalline de la fibre cellulosique dans les parois cellulaires végétales pose généralement un problème pour les cellulases, les enzymes qui agissent pour décomposer la cellulose. Plus la structure est cristalline, plus les fibres sont solides. Les enzymes fongiques testées à ce jour ne peuvent pas facilement décomposer les fibres à haute teneur en cristaux afin que le matériau puisse être converti en biocarburant. CelA, cependant, est agnostique au niveau de contenu cristallin.
"CelA est capable de décomposer la cellulose à haute cristallinité de la même manière qu'à faible cristallinité, qui n'a jamais été démontré pour aucune autre cellulase, " a déclaré Yannick Bomble, chercheur principal au NREL et auteur principal de l'article. "Meilleure est la cellulase, plus vite vous pouvez convertir la biomasse en sucres simples, donc moins cher sera le processus."
Les co-auteurs de Bomble de NREL sont Roman Brunecky, Bryon Donohoe, John Yarbrough, Ashutosh Mittal, Larry Taylor, Daehwan Chung, et Michael Himmel. Les autres co-auteurs étaient Brian Scott, Hanshu Ding, Sarah Teter de Novozymes, et Jordan Russell et Janet Westpheling de l'Université de Géorgie. Leurs recherches ont porté sur les performances de CelA dans la décomposition et l'interaction avec les composants des parois cellulaires de la tige de maïs :glucane, xylane, et la lignine. Des prétraitements chimiques ont été utilisés sur les tiges de maïs et les fibres soyeuses appelées linters de coton, laissant derrière eux diverses quantités des composants et divers degrés de cristallinité, respectivement. Les expériences ont montré que le degré de cristallinité n'affectait pas les performances de l'enzyme.
Le point d'achoppement est venu lorsque CelA a rencontré de la lignine, le composant qui donne de la rigidité aux parois cellulaires. Avec certaines conditions de prétraitement, un peu de lignine est resté, et cela a arrêté l'enzyme. "S'il se lie à la lignine, c'est juste coincé. Il ne peut plus traiter ou décomposer la biomasse, " dit Bomble. " Quand cela arrivera, vous perdez l'enzyme. Plus vous perdez d'enzymes en raison d'une liaison non productive, moins la conversion est efficace. C'est généralement le problème. C'est pourquoi nous travaillons sur des stratégies pour empêcher la liaison de CelA à la lignine tout en conservant l'affinité vitale avec la cellulose. »