Les enzymes sont des protéines qui agissent pour réduire l’énergie d’activation dans les réactions chimiques sans être consommées dans la réaction. Biologiquement, les enzymes sont des molécules essentielles qui accélèrent les réactions dans les systèmes métaboliques. En conséquence, la cinétique enzymatique étudie le taux de réaction des enzymes dans divers paramètres chimiques. De nombreux facteurs affectent la vitesse d'une enzyme. La concentration d'un substrat, la température, les inhibiteurs et le pH influencent le seuil d'une enzyme dans une réaction chimique. A l'aide de relations linéaires telles que le tracé de Lineweaver-Burk, vous pouvez trouver le taux maximal d'une enzyme.
Facilité de calcul du Vmax dans le tracé de Lineweaver-Burk

Commencez par tracer le diagramme de Michaelis-Menten. équation pour obtenir une courbe d'hyperbole. Ensuite, utilisez l'inverse de l'équation de Michaelis-Menten pour obtenir une forme d'interception de pente de l'activité enzymatique. Ensuite, vous obtiendrez le taux d'activité enzymatique sous la forme 1 /Vo = Km /Vmax (1 /[S]) + 1 /Vmax, où Vo est le taux initial, Km est la constante de dissociation entre le substrat et l'enzyme, Vmax. est le taux maximum et S est la concentration du substrat.

Etant donné que l'équation pente-intersection relie le taux à la concentration du substrat, vous pouvez utiliser la formule typique de y = mx + b, où y est la variable dépendante, m est la pente, x est la variable indépendante et b est l'ordonnée à l'origine. Avant un logiciel spécifique, vous utiliseriez du papier quadrillé pour tracer la ligne. Maintenant, vous utilisez un logiciel de base de données typique pour tracer l'équation. Ainsi, connaissant le taux initial, Vo et les différentes concentrations de substrat, vous pouvez créer une ligne droite. Le tracé linéaire représente la pente de Km /Vmax et l’ordonnée à l'origine de 1 /Vmax. Ensuite, utilisez l'inverse de l'ordonnée en ordonnée pour calculer le Vmax de l'activité de l'enzyme.
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Créez le support (presque) parfait: Voici comment créer le support (presque) parfait: Voici le support Méthodes d'utilisation de la parcelle Lineweaver-Burk

Les inhibiteurs modifient le taux d'activité enzymatique maximal de deux manières: de manière compétitive et non compétitive. Un inhibiteur compétitif se lie au site d'activation d'une enzyme bloquant le substrat. De cette manière, l'inhibiteur entre en compétition avec le substrat pour se lier au site de l'enzyme. Permettre une concentration élevée de l'inhibiteur compétitif assure la liaison au site. Par conséquent, l'inhibiteur compétitif modifie la dynamique du taux enzymatique. Tout d'abord, l'inhibiteur modifie la pente et le km-X intercept créant une pente beaucoup plus raide. Cependant, le débit maximal, Vmax, reste identique.

Par contre, un inhibiteur non compétitif se lie à un site différent du site d’activation de l’enzyme et ne concurrence pas le substrat. L'inhibiteur modifie les composants structurels du site d'activation empêchant le substrat ou une autre molécule de se lier au site. Ce changement affecte l'affinité du substrat pour l'enzyme. Les inhibiteurs non compétitifs modifient la pente et l'ordonnée à l'origine du tracé de Lineweaver-Burk, diminuant ainsi le Vmax tout en augmentant l'écart à l'ordonnée avec une pente plus raide. Cependant, l’interception x reste la même. Le tracé de Lineweaver-Burk est utile à bien des égards, mais il présente des limites. Malheureusement, la parcelle commence à fausser les taux lorsque les concentrations de substrat sont très élevées ou très basses, ce qui crée des extrapolations sur la parcelle.