La lactate déshydrogénase (LDH) est une enzyme omniprésente qui catalyse l'interconversion réversible du pyruvate et du lactate, en utilisant NADH / NAD + comme cofacteur. Ses propriétés cinétiques sont cruciales pour comprendre son rôle dans le métabolisme cellulaire.
Voici une ventilation des principales propriétés cinétiques de LDH:
1. Michaelis-Minétique:
* LDH suit la cinétique de Michaelis-Menten, ce qui signifie que sa vitesse de réaction augmente avec la concentration du substrat jusqu'à ce qu'elle atteigne un plateau, représentant la vitesse maximale (VMAX).
* La constante de Michaelis (km) représente la concentration de substrat à laquelle la vitesse de réaction est la moitié de Vmax. Un km inférieur indique une affinité plus élevée de l'enzyme pour le substrat.
2. Spécificité du substrat:
* LDH présente une large spécificité de substrat, acceptant une gamme d'analogues de pyruvate.
* Cependant, il préfère le pyruvate en tant que substrat pour la réaction directe (pyruvate au lactate) et le lactate pour la réaction inverse (lactate au pyruvate).
3. Dépendance du cofacteur:
* LDH nécessite NADH pour la réduction du pyruvate en lactate et NAD + pour l'oxydation du lactate au pyruvate.
* L'affinité de l'enzyme pour le NADH est plus élevée que pour NAD +, reflétant son rôle dans la réduction du pyruvate dans des conditions anaérobies.
4. Dépendance du pH:
* L'activité LDH est optimale à un pH légèrement alcalin (~ 8,5), reflétant le pH physiologique du cytosol.
5. Dépendance à la température:
* L'activité LDH augmente avec la température jusqu'à un point optimal, après quoi il diminue en raison de la dénaturation des protéines.
6. Inhibition:
* LDH peut être inhibé par divers composés, notamment:
* oxaloacétate: Un inhibiteur compétitif de la réaction directe.
* pyruvate: Un inhibiteur non compétitif de la réaction inverse.
* Métaux lourds: Inhiber l'activité LDH par complexation avec des résidus de sites actifs.
7. Isozymes:
* LDH existe en cinq isozymes différentes, chacune composée de quatre sous-unités.
* Ces isozymes diffèrent dans leurs propriétés cinétiques, en particulier leur affinité pour le pyruvate et le lactate, et leur sensibilité aux inhibiteurs.
* Différents tissus expriment différentes isozymes LDH, reflétant leurs besoins métaboliques spécifiques.
8. Régulation allostérique:
* LDH n'est pas connu pour être régulé par les mécanismes allostériques. Cependant, son activité est influencée par les concentrations relatives de ses substrats et de ses produits, ainsi que par la disponibilité de NADH et NAD +.
Comprendre les propriétés cinétiques de LDH est essentielle pour:
* Analyse des voies métaboliques: LDH joue un rôle central dans le métabolisme des glucides, et ses propriétés cinétiques influencent les taux de glycolyse et de gluconéogenèse.
* Diagnostic des maladies: Différents modèles d'isozymes LDH sont associés à diverses maladies, permettant des tests de diagnostic.
* Développement de nouvelles thérapies: La compréhension de la cinétique LDH est cruciale pour le développement de médicaments ciblant cette enzyme, en particulier pour le traitement du cancer et des troubles métaboliques.
Remarque: Ces informations fournissent un aperçu général de la cinétique LDH. Les détails spécifiques peuvent varier en fonction de l'isozyme, des conditions expérimentales et de l'application spécifique.
