Bactéries, comme les humains et les animaux, doit manger. Parfois, ils consomment un polluant dans l'environnement dont les humains veulent se débarrasser, un processus appelé bioremédiation. L'étude des enzymes utilisées par les bactéries pour mener à bien ce processus est importante pour que les scientifiques comprennent et éventuellement améliorent ces réactions puissantes. Cependant, jusqu'à maintenant, avoir un instantané de l'une de ces enzymes importantes en action a échappé à la science.

Dans une publication dans la revue La nature publié aujourd'hui (27 mars, 2017), Des scientifiques du Département de biochimie et du Département de chimie de l'Université du Wisconsin-Madison ont résolu la structure d'une enzyme prise en train d'attaquer le toluène, un produit chimique dérivé du bois et du pétrole.

« Dans cette recherche, nous essayons de comprendre comment la nature utilise les atomes de fer, électrons, et l'oxygène gazeux de l'air pour oxyder sélectivement les produits chimiques, " dit le professeur de biochimie et président Brian Fox. " Cette réaction est la première étape d'un processus où les atomes de carbone du toluène, appelé cycle aromatique, sont préparés pour être consommés par des bactéries."

Cette réaction se déroule au niveau atomique, dans un jeu de transfert d'électrons et d'atomes. Le site actif de la grande enzyme contient deux atomes de fer qui stockent également jusqu'à deux électrons. Ceux-ci réagissent avec l'oxygène gazeux pour se combiner et "attaquer" le cycle aromatique du toluène, avec des électrons échangés en cours de route. Finalement, un atome d'oxygène est ajouté au cycle toluène, ouvrant la porte à d'autres réactions utilisées par les bactéries pour consommer le toluène.

L'information la plus satisfaisante révélée par la combinaison des structures cristallines et des calculs de chimie quantique effectués dans cette étude, Renard dit, concerne la nature de l'intermédiaire fer-oxygène qui attaque le cycle aromatique. Les scientifiques ont généralement supposé qu'il faudrait une espèce fer-oxygène extrêmement réactive pour effectuer cette réaction. Mais ce que Fox et son équipe ont découvert, c'est qu'une forme moins réactive pourrait en fait être utilisée.

"Les intermédiaires les plus réactifs, pensait auparavant faire partie de cette réaction, serait également non spécifique, " explique le professeur de chimie Thomas Brunold. " Avec cet intermédiaire, il y aurait un risque que l'enzyme attaque tout ce qui se trouve à proximité, y compris lui-même. Si la nature pouvait éviter cela en formant un corps moins réactif, mais intermédiaire encore suffisamment puissant, cela pourrait éviter de nombreuses réactions secondaires indésirables. C'est ce que Brian pensait qu'il se passait et c'est exactement ce qu'il a trouvé."

Brunold ajoute que la compréhension de la réaction de cette enzyme peut être utile pour de nombreux chimistes synthétiques. En concevant de nouvelles molécules et voies, ces chimistes s'inspirent souvent d'un grand maître :la nature elle-même. Les chimistes ont désormais des connaissances pour mieux imiter le fonctionnement de cette enzyme afin de fabriquer de nouveaux catalyseurs plus spécifiques pour différentes applications.

Lorsque les bactéries effectuent cette transformation du toluène, ils lancent un processus qui l'élimine rapidement de l'environnement. De cette façon, la bioremédiation bactérienne est capable d'éliminer les substances nocives de l'environnement, quelque chose dont les scientifiques profitent déjà pour aider les écosystèmes à se remettre de catastrophes chimiques comme les marées noires. D'autres chercheurs explorent comment rediriger la réactivité de cette enzyme pour synthétiser de nouveaux produits chimiques.

"Largement, ces types de réactions naturelles sont écologiques et bon marché, " dit Brunold. " Dans l'industrie, les chercheurs effectuent souvent des réactions difficiles avec des produits chimiques complexes dans des conditions difficiles, ce qui peut entraîner beaucoup de déchets et d'énergie utilisée. Enquêter sur la façon dont des enzymes comme celle que nous avons étudiée catalysent leurs réactions peut aider à trouver des moyens plus efficaces d'effectuer ces réactions difficiles. »

Pour l'étude, les chercheurs ont pu arrêter la réaction à mi-parcours et générer une image précise du fonctionnement de l'enzyme. Dans une approche certes étrange mais efficace, les chercheurs ont pris un cristal de l'enzyme et l'ont plongé dans du toluène. Ils l'ont ensuite exposé à l'air, permettant aux molécules d'oxygène de commencer la réaction. Finalement, ils ont gelé le cristal, ralentir la réaction au bon moment pour capturer l'intermédiaire avant qu'il ne puisse réagir davantage.

"Il y a une réelle importance à connaître cette structure, " dit Fox. " L'avoir nous donne un regard unique sur la façon dont cette réaction a lieu. Nous avons trouvé quelque chose d'inattendu, et cela donne de nouvelles voies à la découverte et à l'application future."