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    Comment la deubiquitinase répressive Polycomb supprime spécifiquement l'ubiquitination H2AK119 sur le nucléosome
    Deubiquitinase répressive polycombe (PR-DUB) est une enzyme qui élimine les marques d'ubiquitine des histones. Cette enzyme est spécifiquement impliquée dans l'élimination de la marque d'ubiquitine H2AK119 sur les nucléosomes. Cette suppression de la marque d'ubiquitine H2AK119 est essentielle au bon fonctionnement du complexe répressif Polycomb 1 (PRC1), un complexe protéique impliqué dans l'inactivation des gènes.

    L'enzyme PR-DUB est capable de supprimer spécifiquement la marque d'ubiquitine H2AK119 en utilisant un mécanisme unique. Ce mécanisme implique l’utilisation d’un domaine en doigt de zinc, qui est un domaine protéique capable de se lier à des séquences d’ADN spécifiques. L'enzyme PR-DUB utilise son domaine en doigt de zinc pour se lier à la séquence d'ADN qui entoure la marque d'ubiquitine H2AK119. Cette liaison permet à l'enzyme PR-DUB de cliver la marque d'ubiquitine de l'histone, supprimant ainsi la marque et rétablissant la fonction normale du complexe PRC1.

    La suppression spécifique de la marque d'ubiquitine H2AK119 par PR-DUB est essentielle au bon fonctionnement du complexe PRC1. Ce complexe est impliqué dans l'inactivation des gènes, et la suppression de la marque d'ubiquitine H2AK119 permet au complexe PRC1 de se lier aux gènes cibles et de les faire taire. Ceci est essentiel à la bonne régulation de l’expression des gènes et au fonctionnement global des cellules.

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