Chaque trillion de cellules de votre corps dépend de milliers de réactions chimiques. Les réactions chimiques qui se produisent à l'intérieur de votre corps pourraient avoir lieu dans un tube à essai, mais elles se produiraient beaucoup plus lentement - trop lentement pour soutenir les activités d'un organisme vivant. Les enzymes sont des protéines présentes dans les organismes vivants qui favorisent les réactions chimiques. Leur capacité à fonctionner et la rapidité avec laquelle ils travaillent sont influencés par plusieurs facteurs. Certains de ces facteurs sont d'autres produits chimiques.

Comment fonctionnent les enzymes

Les réactions chimiques impliquent la rupture et la formation de liaisons entre les atomes. Briser les liens des produits chimiques initiaux - les réactifs - prend de l'énergie. C'est ce qu'on appelle l'énergie d'activation. Les enzymes sont des protéines qui s'accrochent aux réactifs et les orientent de telle sorte que l'énergie d'activation est plus faible. Les réactifs sont également appelés substrats. Les enzymes lient les substrats dans des emplacements spécifiques appelés sites actifs. Les sites actifs sont configurés de manière à leur permettre de s'accrocher à des substrats spécifiques. Le complexe enzyme-substrat lié permet aux réactifs de rompre leurs liaisons et d'en former de nouvelles dans le produit. Ensuite, le produit est libéré de l'enzyme.

Cofacteurs

La forme du site actif est ce qui permet aux enzymes de fonctionner. Si le site actif est déformé, le substrat ne se liera pas et la réaction ne sera pas aidée. Certaines enzymes nécessitent des cofacteurs pour prendre la forme appropriée. Les cofacteurs peuvent être sous la forme d'atomes inorganiques ou de molécules organiques. Par exemple, un atome de zinc ionisé - celui qui a perdu quelques électrons - est nécessaire dans l'enzyme alcool déshydrogénase, utilisée pour métaboliser l'alcool. La molécule nicotinamide adénine dinucléotide est un cofacteur moléculaire organique commun, également appelé coenzyme. Il participe souvent à des réactions qui nécessitent le transfert d'atomes d'hydrogène ou d'ions. Les coenzymes et les cofacteurs inorganiques peuvent être nécessaires pour qu'une enzyme fonctionne, et s'il n'y en a pas assez, alors la vitesse globale de la réaction sera lente.

Substrats

Chaque enzyme a une spécificité fonction. Une enzyme qui divise une molécule de fructose en deux parties ne peut pas être utilisée pour libérer l'oxygène des globules rouges. Pour qu'une réaction se produise, l'enzyme et le substrat doivent tous deux être présents. La vitesse de réaction peut être limitée par une pénurie d'enzyme ou de substrat. Autrement dit, s'il y a beaucoup de substrat dans une cellule et pas beaucoup d'enzyme, ajouter plus d'enzyme augmentera la vitesse de réaction. Inversement, s'il y a beaucoup d'enzyme et peu de substrat, l'ajout de substrat augmentera la vitesse de réaction.

Taux de réaction plus rapides

La vitesse réelle d'une réaction catalysée par une enzyme ne change pas. C'est-à-dire que le temps de liaison du substrat à la libération du produit est le même pour chaque type particulier d'enzyme. Quand on parle d'accélérer l'action d'une enzyme, on entend augmenter le nombre d'enzymes participant activement aux réactions chimiques, de sorte que le nombre total de réactions augmente. Par exemple, s'il n'y a pas assez de zinc pour correspondre à tout un type spécifique d'enzyme de traitement de l'ADN dans une cellule, l'ajout de plus de zinc augmentera la vitesse de réaction en permettant à plus d'enzymes d'être actives. La même chose avec l'ajout de plus de substrat ou plus d'enzyme: L'action est accélérée en permettant à plus d'enzymes de catalyser des réactions chimiques, pas en accélérant une enzyme particulière.